Alpha Propeller Apa itu, Struktur, Pentingnya

Itu Baling -baling Alpha Ini adalah struktur sekunder paling sederhana yang dapat diadopsi oleh protein dalam ruang sesuai dengan kekakuan dan kebebasan rotasi hubungan antara limbah asam amino mereka.

Ini ditandai dengan bentuk spiral di mana asam amino diatur, yang tampaknya memesan di sekitar sumbu longitudinal imajiner dengan kelompok R ke luar ini.

Proksi alfa dijelaskan untuk pertama kalinya pada tahun 1951 oleh Pauling dan kolaborator, yang menggunakan data yang tersedia tentang jarak interatomis, sudut tautan dan parameter struktural peptida dan asam amino lainnya untuk memprediksi konfigurasi yang paling mungkin bahwa rantai dapat mengasumsikan polipeptida.

Deskripsi baling -baling alfa muncul dari pencarian untuk semua struktur yang mungkin dalam rantai peptida yang distabilkan oleh jembatan hidrogen, di mana limbah itu setara dengan stoikiometri dan konfigurasi masing -masing adalah planar, seperti yang ditunjukkan oleh data resonansi tautan peptida yang tersedia untuk tanggal.

Struktur sekunder ini adalah yang paling umum di antara protein, dan diadopsi oleh protein yang larut dan protein membran komprehensif. Dipercaya bahwa lebih dari 60% protein ada dalam bentuk alpha atau beta sheet.

Struktur

Secara umum, setiap belokan baling -baling alpha rata -rata 3.6 limbah asam amino, yang setara lebih atau kurang hingga 5.Panjang 4 Å. Namun, sudut dan panjang belokan bervariasi dari satu protein ke protein lainnya dengan ketergantungan ketat pada urutan asam amino dari struktur primer.

Dapat melayani Anda: Teori Flogist: Asal, Prinsip dan Keberatan

Sebagian besar baling -baling Alfa. Kondisi untuk satu atau yang lain terjadi adalah bahwa semua asam amino berada dalam konfigurasi yang sama (L atau D), karena ini bertanggung jawab atas arah belokan.

Stabilisasi alasan struktural penting ini untuk dunia protein diberikan oleh ikatan hidrogen. Ikatan ini terjadi antara atom hidrogen yang melekat pada nitrogen pemilihan dari ikatan peptida dan atom oksigen karboksilat elektronegatif dari asam amino empat posisi kemudian, di wilayah terminal-N sehubungan dengan dirinya sendiri.

Setiap lap baling -baling, pada gilirannya, bergabung dengan ikatan hidrogen berikutnya, yang merupakan hal mendasar untuk mencapai stabilitas keseluruhan molekul.

Tidak semua peptida dapat membentuk baling -baling alfa yang stabil. Ini diberikan oleh kapasitas intrinsik dari masing -masing asam amino rantai untuk membentuk baling -baling, yang secara langsung terkait dengan sifat kimia dan fisik dari kelompok substituennya.

Misalnya, pada pH tertentu banyak limbah kutub dapat memperoleh beban yang sama, sehingga mereka tidak dapat ditempatkan secara berurutan di baling -baling karena tolakan di antara mereka akan menyiratkan distorsi yang sama dalam hal yang sama.

Ukuran, bentuk, dan posisi asam amino juga merupakan penentu penting dari stabilitas heliks. Tanpa melangkah lebih jauh, limbah seperti ASN, Ser, THR dan CYS yang diposisikan dalam kedekatan dekat dalam urutan juga dapat memiliki efek negatif pada konfigurasi baling -baling alfa.

Dapat melayani Anda: monosakarida

Dengan cara yang sama, hidrofobisitas dan hidrofilisitas segmen heliks alfa dalam peptida spesifik bergantung secara eksklusif pada identitas RA dari asam amino.

Dalam protein membran komprehensif, alpha alpha menpokensikan dengan residu karakter hidrofobik yang kuat, sangat diperlukan untuk penyisipan dan konfigurasi segmen antara ekor apolar fosfolipid konstituen.

Protein yang larut, sebaliknya, memiliki ruang alfa yang kaya akan limbah kutub, yang memungkinkan interaksi yang lebih baik dengan lingkungan berair yang ada dalam sitoplasma atau di ruang interstitial.

Kepentingan fungsional

Motif baling -baling alfa memiliki berbagai fungsi biologis. Pola interaksi spesifik antara baling -baling memainkan peran penting dalam fungsi, perakitan dan oligomerisasi kedua protein membran dan protein yang larut.

Domain ini hadir dalam banyak faktor transkripsi, penting dari sudut pandang regulasi ekspresi genetik. Mereka juga hadir dalam protein dengan relevansi struktural dan protein membran yang memiliki fungsi transportasi dan/atau transmisi dari beragam jenis.

Selanjutnya, beberapa contoh klasik protein dengan alpha droops:

Myosin

Myosin adalah atpasa aktin yang bertanggung jawab atas kontraksi otot dan berbagai bentuk mobilitas sel. Myosinas otot dan non -otot terdiri dari dua daerah atau "kepala" globular yang saling terkait dengan helicoidal alpha "ekor" yang panjang.

Kolagen

Sepertiga dari total kandungan protein tubuh manusia diwakili oleh kolagen. Ini adalah protein paling banyak dari ruang ekstraseluler dan memiliki karakteristik khas motif struktural yang terdiri dari tiga untaian paralel dengan konfigurasi heliks levógira, yang bersatu untuk membentuk kedekatan rangkap tiga dari Dextrogyry Sense.

Dapat melayani Anda: flora dan fauna Tamaulipas: spesies yang lebih representatif

Keratin

Keratin adalah sekelompok protein bentuk filamen yang diproduksi oleh beberapa sel epitel dalam vertebrata. Mereka adalah komponen utama kuku, rambut, cakar, cangkang kura -kura, tanduk dan bulu. Bagian dari struktur fibrillar terdiri dari segmen baling -baling alfa.

Hemoglobin

Oksigen darah diangkut dengan hemoglobin. Bagian globin dari protein tetramerik ini terdiri dari dua baling -baling alfa identik masing -masing 141 limbah, dan masing -masing dua rantai beta dari 146 limbah masing -masing.

Protein tipe "Seng Fingers"

Organisme eukariotik memiliki kekayaan besar jari seng, yang bekerja untuk tujuan yang berbeda: pengenalan DNA, pengemasan RNA, aktivasi transkripsi, regulasi apoptosis, lipatan protein, dll. Banyak jari seng memiliki propens alpha sebagai komponen utama dari strukturnya dan itu penting untuk fungsinya.

Referensi

1. Aurora, r., Srinivasan, r., & Rose, G. D. (1994). Aturan untuk penghentian alpha-helix oleh glisin. Sains, 264(5162), 1126-1130.
2. Blaber, m., Zhang, x., & Matthews, b. (1993). Dasar struktural dari prahesitas heliks alfa asam amino. Sains, 260(1), 1637-1640.
3. Brennan, r. G., & Matthews, b. W. (1989). Motif pengikatan DNA helix-turn-helix. Jurnal Kimia Biologis, 264(4), 1903-1906.