Memasok karakteristik, struktur, fungsi yang beragam

Itu Dysmutas superoksida (Merumput) salah satu superoksida oksidortasi, Mereka membentuk keluarga enzim di mana -mana di alam, yang fungsi utamanya terdiri dari pertahanan organisme aerobik terhadap radikal bebas oksigen, terutama radikal anionik superoksida.

Reaksi yang dikatalisasi enzim ini terjadi secara virtual di semua sel yang mampu bernafas (aerobik) dan sangat penting untuk kelangsungan hidup mereka, karena menghilangkan radikal radikal yang bebas dari oksigen, baik dalam eukariota maupun prokariota.

Representasi grafis dari dymputase superoksida (SOD) Cu-Zn (Sumber: Staf Jawahar Swaminathan dan MSD di European Bioinformatics Institute [domain publik] melalui Wikimedia Commons) melalui Wikimedia Commons)

Banyak penyakit pada hewan terkait dengan akumulasi spesies oksigen reaktif yang berbeda, dan hal yang sama berlaku untuk tanaman, mengingat bahwa lingkungan memaksakan banyak jenis stres oksidatif yang diatasi berkat aktivitas pemecatan superoksida.

Kelompok enzim ini ditemukan pada tahun 1969 oleh McCord dan Fridovich dan sejak itu, kemajuan yang cukup besar telah dibuat mengenai enzim ini dan reaksi yang mengkatalisasi makhluk hidup.

[TOC]

Karakteristik

Dysmutas superoksida bereaksi dengan radikal superxide ke tingkat yang benar -benar tinggi, yang diterjemahkan menjadi garis pertahanan yang sangat efektif untuk menghilangkan molekul -molekul ini.

Pada mamalia, setidaknya tiga isoform telah dideskripsikan untuk masing -masing dysmutase overroxide yang dikenal sebagai SOD1, SOD2 dan SOD3, masing -masing.

Dua dari isoform ini memiliki atom tembaga dan seng di pusat katalitiknya dan berbeda satu sama lain dalam hal lokasi mereka: intraseluler (sitosol, SOD1 atau Cu/Zn-SOD) atau dengan elemen ekstraseluler (EC-SOD atau SOD3).

Isoform SOD2 atau Mn-SOD, tidak seperti dua sebelumnya, memiliki atom mangan sebagai kofaktor dan lokasinya tampaknya terbatas pada mitokondria sel aerobik.

Isoenzim SOD1 terutama dalam sitosol, meskipun mereka juga telah terdeteksi di kompartemen nuklir dan lisosom. Sod 3 isoenzim, sebaliknya, telah dijelaskan dalam plasma darah manusia, dalam getah bening dan cairan otak.

Dapat melayani Anda: bagaimana makhluk hidup berubah seiring waktu?

Masing-masing isoform ini dikodekan oleh gen yang berbeda, tetapi milik keluarga yang sama dan regulasi transkripsi pada dasarnya dikendalikan oleh kondisi antraseluler ekstra, yang memicu air terjun pensinyalan internal yang berbeda.

Superoksida yang suram lainnya

Superoksida dismonik dengan situs katalitik yang memiliki ion tembaga dan seng atau mangan tidak unik untuk mamalia, ini juga ada dalam organisme lain yang mencakup tanaman dan bakteri dari kelas yang berbeda.

Ada sekelompok tambahan dysmuta superoksida, yang tidak ditemukan pada mamalia, dan yang mudah dikenali, karena di tempat aktif mereka memiliki besi, bukan salah satu dari tiga ion yang sebelumnya dijelaskan untuk kelas -kelas lain superoksida dismatous lainnya.

Di dalam DAN. coli, Dysmi overroksida -dalam yang mengandung zat besi adalah enzim perplastik yang juga bertanggung jawab atas deteksi dan eliminasi radikal bebas oksigen yang dihasilkan selama pernapasan. Enzim ini mirip dengan yang ditemukan di mitokondria banyak eukariota.

Tanaman memiliki tiga jenis enzim: yang mengandung tembaga dan seng (Cu/Zn-SOD), yang mengandung mangan (Mn-SOD) dan yang mengandung zat besi (Fe-SOD) di pusat aktif mereka dan dalam organisme ini mereka berolahraga Fungsi analog dengan enzim non-vegetal.

Reaksi

Substrat enzim dismy-superoksida adalah anion superoksida, yang direpresentasikan sebagai O2- dan yang merupakan senyawa perantara dalam proses reduksi oksigen.

Reaksi yang mereka katalisasi dapat direnungkan dalam garis -garis umum seperti transformasi (disputasi) radikal bebas untuk pembentukan oksigen molekuler dan hidrogen peroksida, yang dilepaskan ke lingkungan atau karyawan sebagai substrat dari enzim lain, masing -masing.

Dapat melayani Anda: Glucans: Struktur, Karakteristik dan Fungsi

Hidrogen peroksida selanjutnya dapat dihilangkan dari sel berkat aksi enzim tetapi peroksidase dan katalase glutathione, yang juga menjalankan fungsi penting dalam perlindungan sel.

Struktur

Dysmutas superoksida isoenzim pada manusia dapat berbeda satu sama lain dalam hal aspek struktural tertentu. Sebagai contoh, isoenzim SOD1 adalah berat molekul 32 kDa, sedangkan SOD2 dan SOD3 masing -masing adalah homotetrikel masing -masing 95 dan 135 kDa molekul molekul.

Kelompok lain dari superoksida dismatous, Fe-SOD yang ada pada tanaman dan organisme lain selain mamalia, adalah enzim dimérrica dari subunit yang identik, yaitu, mereka adalah homodimer.

Pada beberapa tanaman, Fe-SOD ini mengandung urutan sinyal N-terminal yang diduga untuk transportasi di bagian dalam kloroplas dan yang lainnya mengandung urutan transportasi C-terminal ke peroksisom, sehingga dianggap bahwa distribusi subselulernya membatasi kedua kompartemen kedua kompartemennya.

Struktur molekuler dari tiga jenis enzim berlebihan dikonsultasikan, pada dasarnya, oleh baling-baling alpha dan lembaran-lembar yang ditentang B.

Fungsi

Superoksida dismonik mempertahankan sel, organ, dan jaringan tubuh kerusakan yang dapat menyebabkan radikal bebas oksigen dapat menyebabkan bagaimana peroksidasi lipid, denaturasi protein dan mutagenesis DNA.

Pada hewan, spesies reaktif ini juga dapat menyebabkan lesi jantung, mempercepat penuaan, dan berpartisipasi dalam pengembangan penyakit radang.

Tanaman juga memerlukan aktivitas enzimatik esensial dari dysmutase ovoxide, karena banyak kondisi stres dari lingkungan meningkatkan stres oksidatif, yaitu konsentrasi spesies reaktif yang lezat.

Pada manusia dan mamalia lainnya, tiga isoform yang dijelaskan untuk dysmutase overroxide memiliki fungsi yang berbeda. Isoenzim SOD2, misalnya, berpartisipasi dalam diferensiasi sel dan tumorogenesis dan juga dalam perlindungan terhadap hiperoksia yang diinduksi toksisitas paru (konsentrasi oksigen tinggi).

Dapat melayani Anda: inulin: struktur, sifat, makanan, kontraindikasi

Untuk beberapa spesies bakteri patogen, enzim SOD berfungsi sebagai "faktor virulensi" yang memungkinkan mereka untuk mengatasi banyak hambatan stres oksidatif yang dapat mereka hadapi selama proses invasi.

Penyakit terkait

Penurunan aktivitas dysmutase superoksida dapat diberikan oleh beberapa faktor, baik internal maupun eksternal. Beberapa terkait dengan cacat genetik langsung dalam gen pengkodean untuk enzim SOD, sementara yang lain bisa tidak langsung, terkait dengan ekspresi molekul pengatur.

Sejumlah besar kondisi patologis manusia terkait dengan enzim SOD, termasuk obesitas, diabetes, kanker dan lainnya.

Sehubungan dengan kanker, telah ditentukan bahwa ada sejumlah besar jenis tumor kanker yang memiliki tingkat rendah dari tiga superoksida mamalia (SOD1, SOD2 dan SOD3).

Stres oksidatif yang mencegah aktivitas superoksida dismutase juga terkait dengan patologi sendi lainnya seperti osteoartritis, rheumatoid arthritis. Banyak dari penyakit ini berkaitan dengan ekspresi faktor yang menghambat aktivitas SOD, seperti faktor TNF-α.

Referensi

1. Fridovich, i. (1973). Swiden Dysmuta. Annu. Putaran. Biochem., 44, 147-159.
2. Johnson, f., & Giulivi, C. (2005). Superoksida mensymalkan dan dampak IM terhadap kesehatan manusia. Aspek Obat Molekuler, 26, 340-352.
3. Oberley, l. W., & Bueftner, G. R. (1979). Peran distin superoksida pada kanker: ulasan. Penelitian kanker, 39, 1141-1149.
4. Taylor, hlm., Bowler, c., Kamp, w. Van, Montagu, M. Van, Inzé, D., & Panggang, k. (2012). Superoksida diberhentikan pada tanaman. Ulasan Kritis dalam Ilmu Tanaman, 13(3), 37-41.
5. Zelko, i., Mariani, t., & Folz, r. (2002). Superoksida Distam Multigene Family: Dibandingkan dengan CuZN-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2), dan struktur gen EC-SOD (SOD3), evolusi, dan ekspresi. Biologi & Kedokteran Radikal Gratis, 33(3), 337-349.