Karakteristik asparagin, struktur, fungsi, biosintesis

Itu Asparagina (ASN atau N) adalah asam amino penting untuk pensinyalan sel dan penyatuan antara protein dan karbohidrat. Ini adalah salah satu dari 22 asam amino basa dan dikatalogkan sebagai tidak penting, karena disintesis oleh tubuh mamalia.

Asam amino ini diklasifikasikan dalam kelompok asam amino kutub tanpa beban dan merupakan asam amino telanjang pertama, sebuah fakta yang terjadi pada tahun 1806, di mana ia diisolasi dari jus asparagus (sejenis tanaman herba) oleh bahan kimia Prancis vauquelin dan dan jenis herba) oleh Vauquelin dan Prancis dan Vauquelin dan dan Robiquet.

Struktur Kimia Asam Asam Amino (Sumber: Borb, Via Wikimedia Commons)

Terlepas dari penemuan awalnya, peran biologis dan nutrisi asparagin tidak diakui tetapi lebih dari 100 tahun kemudian ketika, pada tahun 1932, kehadirannya dalam struktur protein yang ada dalam biji rami dikonfirmasi.

Asparagin dan glutamin berfungsi sebagai substrat untuk kelompok di tengah dua asam amino yang sangat sering dalam protein: aspartat (asam aspartat) dan glutamat (asam glutamat), masing -masing. Asparagin dan glutamin mudah dihidrolisis dalam asam amino ini dengan aksi enzimatik atau asam dan senyawa basa.

Banyak enzim serin protease yang bertanggung jawab untuk menghidrolisis ikatan peptida memiliki asparagin di rantai samping situs aktif mereka. Residu ini memiliki beban parsial negatif dan bertanggung jawab untuk bergabung dengan cara pelengkap dengan beban positif peptida putih, mendekati lokasi pemotongan.

Enzim yang bertanggung jawab atas sintesis oksalasetat dari asparagin digunakan dalam perawatan kemoterapi dan dikenal sebagai L-Asparaginase, yang bertanggung jawab untuk mengkatalisasi fragmentasi hidrolitik dari amida asparagin hingga aspartat dan amonium.

Asparaginase diekspresikan dan dimurnikan dari Escherichia coli, Untuk disuntikkan pada pasien anak -anak yang mengalami leukemia limfoblastik akut, karena limfosit normal dan ganas tergantung pada penangkapan asparagin dalam darah untuk pertumbuhan dan perkalian.

[TOC]

Karakteristik dan Struktur

Semua struktur kimia asam amino memiliki gugus karboksil (-COH), gugus amino (-NH3+), hidrogen (-H) dan kelompok r atau substituen yang disatukan oleh atom karbon pusat yang sama, yang dikenal sebagai karbon α.

Asam amino berbeda satu sama lain dengan identitas rantai samping mereka, yang merupakan yang dikenal sebagai kelompok R dan yang dapat bervariasi dalam ukuran, struktur, kelompok fungsional dan bahkan muatan listrik.

Atom karbon kelompok R mengidentifikasi dengan huruf -huruf dari alfabet Yunani. Dengan demikian, dalam kasus asparagin karbon rantai R diidentifikasi sebagai β dan γ karbon.

Dapat melayani Anda: agar xld: fondasi, persiapan dan penggunaan

Menurut jenis nomenklatif lain, atom karbon dalam kelompok karboksil (-COH) terdaftar sebagai C-1, jadi, berlanjut dengan penomoran, karbon α akan menjadi C-2 dan seterusnya.

Molekul asparagin memiliki empat atom karbon, termasuk karbon α, karbon kelompok karboksil dan dua atom karbon yang merupakan bagian dari kelompok R, yang dikenal sebagai carboxamide (-Ch2-co-co-NH2).

Kelompok karboksamida ini hanya ditemukan dalam dua asam amino: dalam asparagin dan glutamin. Ini memiliki karakteristik bahwa ia dapat membentuk jembatan hidrogen dengan sangat mudah melalui kelompok amino (-NH2) dan kelompok karbonil (-co).

Klasifikasi

Asparagine termasuk dalam kelompok asam amino polar tanpa beban, yang merupakan asam amino yang sangat larut dalam air dan sangat hidrofilik (karena kapasitas pembentukannya dari beberapa jembatan hidrogen).

Pada kelompok asam amino kutub tanpa beban juga serin, treonin, sistein dan glutamin. Semua ini adalah senyawa "Zwitterionics”, Karena mereka memiliki kelompok kutub dalam rantai R -nya yang berkontribusi dengan netralisasi beban.

Semua asam amino polar tanpa beban tidak terionisasi dalam pH mendekati 7 (netral) yaitu, mereka tidak memiliki muatan positif atau negatif. Namun, dalam media asam dan basa, substituen terionisasi dan mendapatkan beban.

Stereokimia

Karbon sentral atau karbon α dari asam amino adalah karbon kiral, kemudian, ia memiliki empat substituen bersatu yang berbeda, yang menyebabkan setidaknya dua stereoisomer yang dapat dibedakan untuk setiap asam amino.

Stereoisomer adalah gambar specular dari molekul yang memiliki formula molekul yang sama, tetapi tidak superponable satu sama lain, seperti tangan (kiri dan kanan). Mereka dilambangkan dengan huruf D atau L, karena secara eksperimental larutan asam amino ini memutar bidang cahaya terpolarisasi dalam arah yang berlawanan.

Asimetri umum asam amino membuat stereokimia senyawa ini sangat penting, karena masing -masing memiliki sifat yang berbeda, disintesis dan berpartisipasi dalam rute metabolisme yang berbeda.

Asparagin dapat ditemukan dalam bentuk D-Asparagine atau L-Asparagine, yang terakhir menjadi yang paling sering di alam. Ini disintesis oleh L-synthesase dan dimetabolisme untuk L-Asparaginase, kedua enzim sangat berlimpah di hati vertebrata.

Fungsi

Kemudahan membentuk jembatan hidrogen asparagin menjadikannya asam amino penting untuk stabilitas struktural protein, karena dapat membentuk jembatan hidrogen internal dengan rantai lateral dari asam amino lainnya yang membuatnya.

Dapat melayani Anda: 25 contoh reproduksi aseksual

Asparagin biasanya ditemukan di permukaan media berair khas, menstabilkan strukturnya.

Banyak glikoprotein yang dapat berikatan dengan karbohidrat atau karbohidrat melalui residu asparagin, treonin atau serin. Dalam kasus asparagin, asetil galactosamine umumnya bergabung dengan kelompok amino dengan N-glikosilasi.

Penting untuk menyoroti bahwa dalam semua karbohidrat glikoprotein N-glikosilasi mengikat ini melalui residu asparagin yang berada di wilayah tertentu yang dilambangkan sebagai asn-x-ser/thr, di mana x adalah asam amino apa pun.

Glikoprotein ini dirakit dalam retikulum endoplasma, di mana mereka glikosilasi saat diterjemahkan.

Biosintesis

Semua organisme eukariotik mengasimilasi amonia dan mengubahnya menjadi glutamat, glutamin, karbamil-fosfat dan asparagin. Asparagin dapat disintesis dari perantara glikolitik, dalam siklus asam sitrat (dari oxalasetate) atau dari prekursor yang dikonsumsi dalam diet.

Enzim sintetase asparagine adalah amidotransferase yang bergantung pada glutamin dan ATP yang diludah oleh ATP dan pirofosfat anorganik (PPI) dan menggunakan amonia atau glutamin untuk mengkatalisasi reaksi jambu dan mengubah aspartat menjadi asparagine.

Baik bakteri dan hewan memiliki sintetase asparagine, namun, pada bakteri enzim menggunakan ion amonium sebagai donor nitrogen, sedangkan pada mamalia sintetis sintesase menggunakan glutamin sebagai donor utama dari kelompok nitrogen.

Pecahnya enzimatik ATP menjadi AMP dan pirofosfat anorganik (PPI), bersama dengan glutamin sebagai donor kelompok AMIDA, adalah perbedaan utama sehubungan dengan biosintesis L-glutamin antara organisme yang berbeda.

Degradasi

Sebagian besar studi tentang metabolisme asparagin telah dilakukan pada tanaman, mengingat fakta bahwa awalnya studi pada mamalia terhalang oleh kurangnya metodologi yang cukup sensitif untuk tes asam amino pada tingkat sistem yang lebih kompleks.

L-Asparagine terus dihidrolisis pada mamalia oleh L-asparaginase menyebabkan asam aspartat dan amonium. Ini digunakan untuk sintesis glikoprotein dan merupakan salah satu prekursor utama oxalacetate untuk siklus asam sitrat.

Enzim asparaginase mengkatalisasi hidrolisis asparagin menjadi aspartat, selanjutnya aspartat ditransaminasi dengan α-cetoglutarate untuk menghasilkan glutamat dan oxalacetate.

Dapat melayani Anda: epiblast

Syntheta Asparagine, juga dikenal sebagai ligase aspartate-amoniaco, ditemukan secara berlimpah dari sel-sel otak mamalia.

Ketika tingkat rendah enzim ini dirasakan dalam tubuh, apa yang dikenal sebagai "aminoacidopati" terbentuk, karena substrat prekursor terakumulasi dalam sitoplasma sel otak.

Makanan Kaya Asparagin

Orang yang memiliki leukemia limfoblastik akut biasanya memiliki kekurangan sehubungan dengan enzim sintetase asparagin dan bergantung pada sirkulasi asparagin, sehingga mereka direkomendasikan diet dalam makanan yang kaya asparagin atau pasokan eksogen dengan hal yang sama.

Di antara banyak makanan dengan kandungan asparagin yang tinggi.

Ada konsentrat L-asparagine yang diformulasikan untuk atlet kompetisi tinggi, karena konsumsi mereka membantu meregenerasi protein yang membentuk jaringan.

Selain itu, orang yang mengalami defisit dalam sintesis asam amino juga menelan tablet ini untuk menghindari gangguan pada sistem saraf pusatnya.

Asparagin lebih mudah dimetabolisme melalui bentuk L-asparaginnya, karena banyak enzim yang terlibat dalam metabolisme mereka tidak mengenali bentuk D-Asparagine dan, oleh karena itu, tidak semua asparagin yang dicerna dalam makanan tersedia untuk proses organisme yang berbeda.

Asupan asparagin yang berlimpah mungkin bermanfaat, namun, tidak disarankan untuk tidak.

Referensi

1. Cooney, d. KE., Capizzi, r. L., & Handschumacher, r. DAN. (1970). Evaluasi Metabolisme L-Asparagine dalam Anim dan Manusia. Penelitian kanker, 30 (4), 929-935
2. Dunlop, hlm. C., Roon, r. J., & Bahkan, h. L. (1976). Penggunaan D-Asparagine oleh Saccharomyces cerevisiae. Jurnal Bakteriologi, 125 (3), 999-1004.
3. Kambhampati, s., Ajewole, e., & Marsolais, f. (2017). Kemajuan dalam metabolisme asparagin. Di dalam Kemajuan dalam botani Vol. 79 (hlm. 49-74). Springer, Cham.
4. Kornfeld, r., & Kornfeld, s. (1985). Perakitan oligosakarida terkait asparagin. Tinjauan Tahunan Biokimia, 54 (1), 631-664
5. Mathews, c. K., & Ahern, k. G. (2002). Biokimia. Pendidikan Pearson.
6. Nelson, d. L., Lehninger, a. L., & Cox, m. M. (2008). Prinsip -prinsip biokimia lehninger. Macmillan.
7. Yamada, k., Hashizume, d., Shimizu, t., & Yokoyama, s. (2007). L-Asparagine. Tindakan kristalografi Bagian E: Laporan Struktur Online, 63 (9), 3802-3803.