Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzimatik

Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzimatik

Itu Faktor yang mempengaruhi aktivitas enzimatik Mereka adalah agen atau kondisi yang dapat memodifikasi fungsi enzim. Enzim adalah kelas protein kompleks yang fungsinya mempercepat reaksi biokimia. Biomolekul ini sangat penting untuk semua bentuk kehidupan, tanaman, jamur, bakteri, protista dan hewan.

Enzim sangat mendasar dalam berbagai reaksi penting untuk organisme, seperti menghilangkan senyawa beracun, membusuk makanan dan menghasilkan energi.

Dengan demikian, enzim seperti mesin molekuler yang memfasilitasi tugas sel dan, dalam banyak kesempatan, operasinya terpengaruh atau disukai dalam kondisi tertentu.

Daftar faktor yang mempengaruhi aktivitas enzimatik

Konsentrasi enzim

Ketika konsentrasi enzim meningkat, kecepatan reaksi meningkat secara proporsional. Namun, ini hanya terjadi pada konsentrasi tertentu, karena pada waktu tertentu kecepatannya menjadi konstan. Ini karena enzim tambahan tidak lagi memiliki apa yang harus dipatuhi.

Properti ini digunakan untuk menentukan aktivitas enzim serum (dari serum darah) untuk diagnosis penyakit.

Konsentrasi substrat

Dengan meningkatkan konsentrasi substrat, kecepatan reaksi meningkat. Ini karena fakta bahwa lebih banyak molekul substrat akan berkolaborasi dengan molekul enzim, sehingga produk akan terbentuk lebih cepat.

Namun, dengan melebihi konsentrasi substrat tertentu tidak akan ada efek pada kecepatan reaksi, karena enzim akan jenuh dan berfungsi pada kecepatan maksimumnya.

ph

Perubahan konsentrasi ion hidrogen (pH) sangat mempengaruhi aktivitas enzim. Karena ion -ion ini memiliki beban, mereka menghasilkan kekuatan tarik dan tolakan antara ikatan hidrogen dan ionik enzim. Gangguan ini menghasilkan perubahan dalam bentuk enzim, sehingga mempengaruhi aktivitasnya.

Dapat melayani Anda: Setengah Löwenstein-Losen: Foundation, Persiapan dan Penggunaan

Setiap enzim memiliki pH optimal di mana kecepatan reaksi maksimal. Dengan demikian, pH optimal untuk enzim tergantung di mana ia bekerja secara normal.

Misalnya, enzim usus memiliki pH optimal sekitar 7.4 (sedikit mendasar). Sebaliknya, enzim di lambung memiliki pH optimal sekitar 2 (sangat asam).

Salinitas

Konsentrasi penjualan juga mempengaruhi potensi ionik dan akibatnya dapat mengganggu tautan enzim tertentu, yang dapat menjadi bagian dari situs aktif yang sama. Dalam kasus ini, seperti halnya pH, aktivitas enzimatik akan terpengaruh.

Suhu

Ketika suhu meningkat, aktivitas enzimatik meningkat dan, akibatnya, kecepatan reaksi. Namun, suhu yang sangat tinggi mendenaturalisasi (menghancurkan) enzim, ini berarti bahwa energi berlebih merusak hubungan yang mempertahankan strukturnya, menyebabkan mereka tidak bekerja secara optimal.

Dengan demikian, kecepatan reaksi berkurang dengan cepat sebagai enzim denatures energi termal. Efek ini dapat diamati secara grafis dalam kurva berbentuk lonceng, di mana laju reaksi suhu terkait.

Suhu di mana kecepatan reaksi maksimum terjadi disebut suhu optimal enzim, yang diamati pada titik tertinggi kurva.

Nilai ini berbeda untuk enzim yang berbeda. Namun, sebagian besar enzim dalam tubuh manusia memiliki suhu optimal sekitar 37.0 ° C.

Singkatnya, seiring dengan meningkatnya suhu, awalnya laju reaksi akan meningkat karena peningkatan energi kinetik. Namun, efek pecahnya persatuan akan meningkat, dan kecepatan reaksi akan mulai berkurang.

Dapat melayani Anda: phosphatidylinositol: struktur, pelatihan, fungsi

Contohnya adalah demam: ketika tubuh memiliki suhu yang sangat tinggi karena infeksi, suhu tinggi ini dapat mendenaturalisasi enzim bakteri yang menyebabkan infeksi.

Konsentrasi produk

Akumulasi produk reaksi umumnya mengurangi kecepatan enzim. Dalam beberapa enzim, produk bergabung dengan situs aktif mereka membentuk kompleks longgar dan, oleh karena itu, menghambat aktivitas enzim.

Dalam sistem kehidupan, jenis penghambatan ini umumnya dicegah dengan eliminasi cepat dari produk yang terbentuk.

Aktivator enzimatik

Beberapa enzim membutuhkan keberadaan elemen lain untuk bekerja lebih baik, ini bisa menjadi kation logam anorganik seperti MG2+, M N2+, Zn2+, Ac2+, Bersama2+, Cu2+, Na+, K+, dll.

Jarang, anion untuk aktivitas enzimatik juga diperlukan, misalnya: anion klorida (CI-) untuk amilase. Ion kecil ini disebut kofaktor enzimatik.

Ada juga kelompok elemen lain yang mendukung aktivitas enzim, yang disebut coenzymes. Coenzim adalah molekul organik yang mengandung karbon, seperti vitamin yang ditemukan dalam makanan.

Contohnya adalah vitamin B12, yang merupakan koenzim sintase, diperlukan untuk metabolisme protein dalam tubuh.

Inhibitor enzimatik

Inhibitor enzimatik adalah zat yang secara negatif mempengaruhi fungsi enzim dan, akibatnya, memperlambat atau dalam beberapa kasus, menghentikan katalisis.

Ada tiga jenis penghambatan enzimatik yang umum: penghambatan kompetitif, tidak kompetitif dan campuran:

Inhibitor kompetitif

Inhibitor kompetitif adalah senyawa kimia yang mirip dengan substrat yang dapat bereaksi dengan situs aktif enzim. Ketika situs aktif enzim telah bergabung dengan inhibitor kompetitif, substrat tidak dapat bergabung dengan enzim.

Itu dapat melayani Anda: padang rumput laut: apa itu, karakteristik, flora, fauna

Inhibitor non -kompetitif

Inhibitor non -kompetitif juga merupakan senyawa kimia yang berikatan dengan enzim, tanpa mempengaruhi konfigurasi pusat aktif, sehingga enzim dapat dengan sempurna bergabung dengan substrat. Namun, ini secara signifikan mempengaruhi aktivitas enzimatik. Tingkat penghambatan, dalam hal ini, akan tergantung pada konsentrasi inhibitor.

Inhibitor campuran

Inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada saat yang sama dengan substrat, tetapi penyatuan inhibitor mempengaruhi penyatuan substrat. Ini berarti bahwa inhibitor bergabung dengan situs lain yang bukan pusat aktif enzim (struktur tersier enzim) dan saat penyatuan memodifikasi struktur ini, maka aktivitas enzimatik berkurang karena afinitas substrat oleh situs mengurangi aset.

Referensi

  1. Mengubah, s. Biologi: Memahami Kehidupan. Pembelajaran Jones dan Bartlett.
  2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, g. & Strayer, L. Biokimia. W. H. Freeman and Company.