Karakteristik Flavin Adenin Dinucleotide (FAD), biosintesis

Dia Mode (Flavin Adenin Dinucleoto) adalah molekul organik, koenzim dalam beberapa enzim dari berbagai rute metabolisme. Seperti senyawa flavin-nukleotida lainnya, ia bertindak sebagai kelompok prostetik enzim reduksi oksida. Enzim ini dikenal sebagai flavoprotein.

FAD sangat terkait dengan flavoprotein, dalam enzim suksinat dehidrogenase; Misalnya, istirahat histidin terhubung secara kovalen.

Sumber: Edgar181 [Domain Publik]

Flavoprotein bertindak dalam siklus asam sitrat, dalam rantai transpor elektronik dan degradasi oksidatif asam amino dan asam lemak, fungsinya dioksidasi menjadi alkena.

[TOC]

Karakteristik

FAD terdiri dari cincin heterosiklik (isoaloxacin) yang memberinya warna kuning, bersama dengan alkohol (ribitol). Senyawa ini dapat dikurangi sebagian menghasilkan fadh radikal yang stabil, atau fadh penghasil yang benar -benar berkurang₂.

Saat enzim secara kovalen terkait dengan enzim.

Flavoprotein dalam bentuk teroksidasi mereka memiliki pita penyerapan penting di area spektrum yang terlihat, memberi mereka warna intens yang berubah dari kuning ke merah dan hijau.

Ketika enzim ini berkurang, mereka menderita perubahan warna, untuk perubahan dalam spektrum penyerapan. Fitur ini digunakan untuk studi aktivitas enzim ini.

Tanaman dan beberapa mikroorganisme yang mampu mensintesis flavin₂.

Dalam FAD, transfer simultan dua elektron, atau transfer berurutan dari masing -masing elektron untuk menghasilkan bentuk FADH yang dikurangi dapat dihasilkan₂.

Dapat melayani Anda: dogma sentral biologi molekuler: molekul dan proses yang terlibat

Biosintesis FAD

Seperti disebutkan di atas, cincin yang membentuk fad koenzim tidak dapat disintesis oleh hewan, sehingga untuk mendapatkan koenzim tersebut, diperlukan prekursor yang diperoleh dari diet, yang biasanya merupakan vitamin. Vitamin ini hanya disintesis oleh mikroorganisme dan tanaman.

FAD dihasilkan dari vitamin B₂ (riboflavin) melalui dua reaksi. Di riboflavin, rantai samping ribitil difosforilasi dalam gugus karbon C5 dengan aksi enzim flavoquinase.

Pada langkah ini mononukleotida flavin (FMN) dihasilkan bahwa, terlepas dari namanya, itu bukan nukleotida sejati, karena rantai ribitil bukanlah gula asli.

Setelah membentuk FMN dan melalui gugus pirofosfat (PPI), kopling dengan AMP terjadi dengan aksi pirofosforilase FAD enzim, akhirnya menghasilkan fad koenzim,. Flavoquinasa dan enzim pirofosforilasa ditemukan berlimpah di alam.

Pentingnya

Meskipun banyak enzim dapat melakukan fungsi katalitik mereka untuk diri mereka sendiri, ada beberapa yang memerlukan komponen eksternal yang menganugerahkan fungsi kimia yang mereka miliki dalam rantai polipeptida mereka.

Komponen eksternal adalah kofaktor yang disebut SO, yang dapat berupa ion logam dan senyawa organik, dalam hal ini mereka dikenal sebagai koenzim, seperti halnya fad.

Tempat katalitik kompleks enzim-koenzim disebut holoenzyme, dan enzim dikenal sebagai apoenzim ketika tidak memiliki kofaktornya, suatu keadaan di mana ia tetap tidak aktif secara katalitik secara katalitik.

Dapat melayani Anda: agar cokelat

Aktivitas katalitik berbagai enzim (bergantung pada flavin) perlu dikaitkan dengan FAD untuk melakukan aktivitas katalitik mereka. Di dalamnya FAD bertindak sebagai atom perantara transportasi elektron dan hidrogen yang diproduksi dalam konversi substrat ke produk.

Ada beberapa reaksi yang bergantung pada flavin, seperti oksidasi ikatan karbon dalam kasus transformasi asam lemak jenuh, atau oksidasi suksinat menjadi fumarate.

Oksidase dan oksidase yang bergantung pada flavin

Enzim yang bergantung pada flavin mengandung tren sebagai kelompok prostetik yang sangat bersatu. Zona koenzim ini yang terlibat dalam pengurangan oksidor dari berbagai reaksi dapat dikurangi secara terbalik, yaitu, bahwa molekul dapat dilewati secara terbalik ke status FAD, FADH dan FADH₂.

Flavoprotein yang paling penting adalah dehidrogenase yang terkait dengan transportasi elektronik dan pernapasan, dan ditemukan di mitokondria atau membrannya.

Beberapa enzim yang bergantung pada flavin adalah dehidrogenase suksinat yang bekerja dalam siklus asam sitrat, serta asil-koa-dishidrogenase, yang mengintervensi pada tahap pertama dehidrogenasi dalam oksidasi asam lemak.

Flavoprotein yang dehidrogenase memiliki peluang rendah yang mengurangi fad (fadh₂) dapat direoksifikasi dengan oksigen molekuler. Di sisi lain, dalam flavoprotein oksidase fadh₂ Itu dengan mudah cenderung reoksi, menghasilkan hidrogen peroksida.

Dalam beberapa sel mamalia ada flavoprotein yang disebut NADPH-Citocrom.

Flavoprotein ini adalah enzim membran yang tertanam di membran luar retikulum endoplasma. FAD bersama -sama dengan enzim ini adalah akseptor elektron NADPH selama oksigenasi substrat.

Dapat melayani Anda: Mastozoologi: Asal, Studi Apa, Contoh Penelitian

Mode pada rute metabolisme

Dehidrogenase suksinat adalah flavoprotein membran yang terletak di membran internal mitokondria sel, yang mengandung fad fad bersama -sama dengan cara kovalen. Ini bertanggung jawab atas siklus asam sitrat, untuk mengoksidasi tautan jenuh dari pusat molekul suksinat, mengubah tautan tersebut menjadi ganda, untuk menghasilkan fumarate.

COENZYME FAD adalah penerima elektron dari oksidasi tautan ini, dikurangi menjadi keadaan fadhnya₂. Elektron ini kemudian dipindahkan ke rantai transportasi elektronik.

Kompleks II dari rantai konveyor elektron mengandung dehidrogenase flavoprotein suksinat. Fungsi kompleks ini adalah untuk melewati elektron dari suksinat ke koenzim Q. Fadh₂ Itu teroksidasi menjadi fad, sehingga mentransfer elektron.

Flavoprotein acil-coa-deshidrogenasa mengkatalisasi pembentukan ikatan rangkap trans-target untuk membentuk coA trans-nail pada rute metabolik β-oksidasi asam lemak. Reaksi ini secara kimia sama dengan yang dilakukan oleh dehidrogenase suksinat dalam siklus asam sitrat, menjadi coenzyme fad penerima produk H dari dehidrogenasi.

Referensi

1. Devlin, t. M. (1992). Buku Teks Biokimia: Dengan Korelasi Klinis. John Wiley & Sons, Inc.
2. Garrett, r. H., & Grisham, C. M. (2008). Biokimia. Ed. Thomson Brooks/Cole.
3. Nelson, d. L., & Cox, m. M. (2006). Prinsip Lehninger dari Biokimia Edisi ke -4. Ed Omega. Barcelona.
4. Rawn, J. D. (1989). Biokimia (TIDAK. 577.1 mentah). Ed. Inter-American-McGraw-Hill
5. Voet, d., & Voet, J. G. (2006). Biokimia. Ed. Pan -American Medical.