Karakteristik histidin, struktur, fungsi, makanan

Itu Histidin (His, h) Ini adalah asam amino yang digunakan untuk sintesis protein. Ini adalah molekul hidrofilik, sehingga umumnya berorientasi pada bagian luar struktur protein ketika mereka berada dalam media cair.

Itu dianggap sebagai asam amino esensial untuk menumbuhkan anak -anak karena mereka tidak memproduksinya. Pada orang dewasa ada produksi histidin kecil, tetapi tidak cukup untuk memasok persyaratan harian sehingga dianggap sebagai asam amino semi -penting.

Struktur Kimia Asam Amino Histidin (Sumber: Borb, Via Wikimedia Commons)

Untuk hewan dan manusia, histidin adalah asam amino yang penting atau setidaknya semi -penting, namun, tanaman, jamur dan mikroorganisme secara efisien menghasilkan histidin yang mereka butuhkan dan merupakan bagian dari sumber makanan histidin, selain hewan protein hewan.

Histidin memenuhi fungsi fisiologis yang sangat penting pada manusia seperti: orang -orang yang menjadi bagian dari pusat aktif banyak enzim, berpartisipasi dalam pertumbuhan, dalam sistem kekebalan tubuh dan dalam pembentukan mielin dalam serat saraf, antara lain, antara lain, antara lain, antara lain, antara lain, antara lain, antara lain, antara lain, antara lain saraf, antara.

Biosintesis histidin adalah proses kompleks yang terjadi terutama di hati dan membutuhkan 9 hingga 11 langkah enzimatik. Degradasinya terjadi di hati dan kulit dan melewati pembentukan glutamat, kemudian mengikuti jalur yang berbeda.

Banyak makanan yang kaya akan histidin, seperti protein hewani seperti daging dan produk susu, serta protein nabati. Ini memberikan banyak persyaratan histidin harian yang dibutuhkan tubuh kita untuk bekerja dengan baik.

Defisit atau kelebihan histidin yang disebabkan oleh mewarisi masalah metabolisme atau transportasi, atau kegagalan diet dalam asupan, terkait dengan beberapa masalah penting yang mempengaruhi kesehatan baik pada anak -anak maupun orang dewasa. Konsumsi histidin yang cukup memungkinkan Anda untuk mempertahankan hidup yang sehat dan sehat dalam banyak kasus.

[TOC]

Karakteristik

Karakteristik yang menyoroti histidin adalah bahwa ia dapat dikonversi menjadi histamin, suatu zat yang secara aktif berpartisipasi dalam banyak reaksi alergi dan inflamasi.

Pada ikan yang terpapar lingkungan tanpa pendinginan yang cukup, bakteri dapat mengubah histidin menjadi histamin dan itulah sebabnya, ketika dicerna, mereka menyebabkan keracunan makanan.

Karakteristik lain dari asam amino ini adalah bahwa itu adalah salah satu dari sedikit, di antara 22 yang ada, bahwa dalam kisaran pH fisiologis (sekitar 7.4) Ionisasi dan, oleh karena itu, dapat secara aktif berpartisipasi dalam situs katalitik banyak enzim.

Dalam molekul hemoglobin, histidin proksimal adalah salah satu ligan kelompok hemo. Dengan kata lain, asam amino ini berpartisipasi dalam fungsi transpor oksigen hemoglobin dan sangat diperlukan untuk sintesis protein ini, serta untuk mioglobin, yang juga dikenal sebagai "hemoglobin otot".

Struktur

Histidin adalah asam amino Hidrofilik kutub penting, diklasifikasikan dalam asam amino esensial, karena tidak dapat disintesis oleh hewan. Namun, dan seperti yang disebutkan sebelumnya, disintesis oleh bakteri, jamur dan tanaman.

Pada anak yang tumbuh, histidin benar -benar diperlukan; Orang dewasa dapat mensintesisnya, tetapi tidak jelas apakah ini mencakup kebutuhan harian histidin, jadi harus dicerna dengan diet.

Seperti semua asam amino, histidin memiliki karbon α yang menjadi kelompok amino, gugus karboksil, atom hidrogen dan rantai samping digabungkan.

Dapat melayani Anda: coxiella burnetii

Rantai lateral asam amino ini dibentuk oleh cincin imidazol yang, untuk pH fisiologis, proton dan memperoleh beban positif dan disebut "Imidazolio " disingkat sebagai IMH+.

Bersama dengan lisin dan arginin, histidin membentuk kelompok asam amino basa. Dari ketiganya, histidin adalah yang paling dasar dan cincin imididoólica dapat tidak terlindungi ke pH mendekati 6.

Karena pH fisiologis histidin dapat bertukar proton, ini biasanya berpartisipasi dalam katalisis enzimatik yang melibatkan transfer proton. Selain itu, karena itu adalah asam amino polar, biasanya ditemukan pada permukaan luar protein, di mana ia dapat melembabkan dalam medium berair.

Fungsi

Sebagai bagian dari situs enzim aktif

Histidin diperlukan untuk sintesis banyak protein, terutama enzim yang pusat aktifnya memiliki asam amino ini. Ini adalah bagian dari pusat aktif aldlasases mamalia, di mana ia bekerja sebagai donor proton.

Terletak di pusat aktif carboxipeptidase A, enzim pankreas yang memiliki situs aktif yang dibentuk oleh Zn dan histidin. Dalam enzim glikolitik mutasa fosfoglikerat ada dua limbah histidin di pusat aktifnya yang bertindak sebagai akseptor atau donor gugus fosforil.

Ini juga ditemukan di situs aktif enzim seperti gliseraldehida 3-fosfat dehidrogenase, laktat dehidrogenase, papain, chimotripsin, rnasa A dan amonia liasa histidin (histidase). Selain itu, ini adalah penghambat enzim glutamin sintetase.

Fungsi lainnya

Asam amino ini sangat penting bagi organisme, karena dekarnasi histidin dekarboksilase.

Histidin diproduksi oleh neuron sistem saraf pusat dengan fungsi neuromodulator.

Itu diperlukan untuk pembentukan polong myelin dari serat saraf, sehingga memenuhi peran penting dalam transmisi impuls listrik di dalamnya.

Bersama dengan hormon pertumbuhan dan asam amino lainnya, histidin berkontribusi pada mekanisme perbaikan jaringan, terutama dalam sistem kardiovaskular.

Beberapa fungsi tambahan meliputi:

- Berkontribusi dengan detoksifikasi beberapa logam berat karena bertindak seperti chelating.

- Melindungi terhadap kerusakan yang disebabkan oleh radiasi.

- Berpartisipasi dalam pembentukan sel darah merah dan putih.

- Itu diperlukan untuk pembentukan hemoglobin.

- Ini membantu melawan beberapa efek negatif rheumatoid arthritis seperti peradangan dan kurangnya mobilitas.

- Ini adalah asam amino penting untuk regenerasi kapiler, pertumbuhan dan fungsi seksual.

Carnosine, Anserine dan Homocosin, adalah dipéptides yang terbentuk dari histidin. Dua yang pertama ditemukan di otot dan memiliki fungsi penting seperti tamponers dan sebagai aktivator myosin atasa.

Homocosin diproduksi di otak dalam jumlah 100 kali lebih tinggi dari otot rangka berdaging.

Biosintesis

Histidin memperoleh kerangka berkarbonasi dari ribosa 5-fosfat. Di bakteri DAN. Coli, Asam amino ini terjadi dari senyawa tersebut dengan menggunakan 11 langkah enzimatik:

1. Langkah pertama sintesis terdiri dari transfer fosforribosil dari ATP ke karbon 1 dari ribosa 5-fosfat, menghasilkan 5-fosforribosil-1-pirofosfat (PRPP) (PRPP) (PRPP). Enzim fosforribosil-pirofosfat sintetase (PRPP sintetase) mengkatalisasi reaksi ini.
2. Kemudian transfer kelompok karbon pirofosfat 1 ke N-1 dari ATP terjadi, dan N1- terjadi (5'-fosforribosil) -ATP. Enzim yang mengkatalisasi reaksi ini adalah ATP fosforuseltransferase.
3. Dengan aksi fosforribosil-top-pirofosfat hidroksilase α, β-pyophosphate hubungan ATP adalah hidroksilase dan N1- terbentuk (5'-fosforribosil) -AMP.
4. Enzim fosforribosil-map hidroksilase membuka cincin purin antara N-1 dan C-6 dan ribonukleotida terbentuk N1- (5'-fosforribosil formimino) -5-aminoimidazol.
5. Kemudian, cincin ribofuranosa yang berasal dari PRPP dibuka dan diisomerisasi ke ketosa, membentuk formimin N1- (5'-fosforribosil) -5-aminoimidazol.
6. Enzim aminotransferase mentransfer kelompok glutamin di tengah-tengah glutamin, yang menjadi glutamat, dan memecahkan tautan formimin, sehingga dilepaskan 5-aminoimidazole-carboxamide-1-lribonukleotida dan imidazol-gliserol fosfat dihasilkan.
7. Molekul air dari imidazole-gliserol fosfat dihilangkan dengan menggunakan imidazole-gliserol fosfat dehidraturase dan membentuk imidazole-asetol fosfat.
8. Imidazole-acetol phosphate ditransfer gugus amino melalui histidinol transaminase fosfat dan fosfat histidinol terbentuk.
9. Kelompok ester fosfat histidinol fosfat untuk membentuk histidinol dihidrolisis. Histidinol fosfat fospatase mengkatalisasi reaksi ini.
10. Kemudian, histidinol dioksidasi oleh histidinol dehidrogenase dan histidinal.
11. Dehidrogenase histidinol yang sama teroksidasi menjadi histidinal dan membuatnya histidin.

Dapat melayani Anda: Biofisika: Sejarah, Studi Apa, Aplikasi, Konsep, Metode

Enzim pertama dari rute biosintetik histidin dihambat oleh produk rute, yaitu, histidin berpartisipasi dalam penghambatan alestrik dari ATP fosforribosiltransferase, yang mewakili mekanisme utama regulasi rute tersebut.

Degradasi

Histidin, prolin, glutamat, arginin dan glutamin adalah asam amino yang ketika mereka akhirnya membentuk α-zotoglurate. Empat dari mereka pertama menjadi glutamat, yang karena transaminasi menimbulkan α-ketoglutorat.

Histidin, melalui histidinase, kehilangan kelompok α-amino menjadi urocanato. Kemudian, urocanase melembabkan posisi 1 dan 4 dari urocanato, membentuk 4-midazolone-5-propionate. Selanjutnya, kelompok imino dari 4-midazolone-5-propionato terjadi, membentuk N-formiminoglutamato.

Reaksi terakhir menyiratkan transfer formil dari N-formiminoglutamate ke tetrahydropholate, yang bekerja dengan transfer formiminous enzim glutamat. Produk akhir dari reaksi ini adalah glutamat dan n5-formimino tetrahydropholate.

Α-ketoglutarate dibentuk oleh transaminasi glutamat. Α-ketoglutarate adalah perantara dari siklus Krebs dan juga dapat memasuki rute glukoneogenik untuk pembentukan glukosa.

Kelompok amino glutamato memasuki siklus produksi urea untuk dihilangkan dengan urin. Semua reaksi ini terjadi di hati dan sebagian dari mereka.

Makanan yang kaya akan histidin

Kebutuhan histidin harian sekitar 10 hingga 11 mg per kg berat badan, per hari. Pada anak yang menumbuhkan, histidin adalah asam amino esensial yang harus disuplai dengan diet.

Pada hewan lain, histidin juga merupakan asam amino esensial dan yang dibesarkan dalam kandang harus menerima histidin untuk mempertahankan kadar hemoglobin normal mereka.

Di antara makanan yang kaya akan histidin adalah:

- Daging Sapi, Domba, Daging Babi, Ayam dan Turki. Itu juga ditemukan pada ikan seperti tuna (bahkan di kalengan), salmon, trout, pargo dan lubina, serta dalam beberapa makanan laut.

Dapat melayani Anda: Budaya Darah: Untuk apa, fondasi, prosedur, hasil

- Susu dan turunannya, terutama pada keju yang matang seperti parmesan, gruyere, keju swiss, gouda, antara lain. Di penduduk asli, dalam serum, dalam yogurt dan krim asam.

- Kedelai dan kacang -kacangan seperti kacang dan biji. Di Sunflower, Labu, Semangka, Wijen, Almond, Pistachio, Peanut Butter dan Chia.

- Telur dan kacang atau kacang putih.

- Biji -bijian utuh seperti quinoa, gandum, beras integral, dll.

Manfaat Asupan Anda

Ada sejumlah kondisi patologis di mana histidin dapat berguna sebagai adjuvant untuk pengobatan.

Di antara patologi ini kita dapat menamai rheumatoid arthritis, hipertensi arteri (karena efek hipotensi histidin telah dijelaskan), pada infeksi, frigiditas dan jenis kelamin dan pendengaran, bisul dan anemia.

Di kulit, degradasi histidin yang dikonsumsi menghasilkan asam urocanic, yang mampu melindungi kulit karena menyerap sinar ultraviolet.

Konsumsi berlebih oleh orang sehat tidak menghasilkan perubahan besar, karena dengan cepat terdegradasi. Namun, penggunaan suplemen makanan histidin pada pasien dengan hati yang parah dan/atau masalah ginjal harus dibatasi.

Gangguan Kekurangan

Defisit histidin terkait dengan perubahan dalam respons imun yang jatuh tempo.

Masalah tulang, tuli dan anemia yang terkait dengan defisit histidin juga telah dilaporkan.

Penyakit Hartnup adalah kondisi turun temurun yang mempengaruhi pengangkutan histidin dan triptofan melalui mukosa usus tipis dan ginjal, yang menyebabkan defisit kedua asam amino.

Manifestasi klinis yang paling relevan adalah penampilan lesi schegous dan merah pada kulit setelah paparan sinar matahari, berbagai tingkat perubahan gerakan dan beberapa gejala penyakit kejiwaan.

Histidinemia adalah penyakit resesif autosomik yang ditandai oleh defisit enzim histidase, yang menyebabkan peningkatan konsentrasi histidin dalam darah dan urin.

Akibatnya, pasien ini tidak dapat menurunkan histidin ke asam urokal di hati dan kulit. Penyakit ini disertai dengan keterbelakangan mental sedang, cacat bicara dan memori pendengaran tanpa tuli.

Pembatasan asupan histidin sebagai pengobatan belum efektif dalam menghasilkan perbaikan klinis dan melibatkan risiko menghasilkan gangguan pertumbuhan pada anak -anak yang terkena penyakit ini.

Referensi

1. Mathews, c., Van Holde, K., & Ahern, k. (2000). Biokimia (Edisi ke -3.). San Francisco, California: Pearson.
2. Murray, r., Bender, d., Botham, k., Kennelly, hlm., Rodwell, v., & Weil, p. (2009). Biokimia Illustrated Harper (Edisi ke -28.). McGraw-Hill Medical.
3. Nelson, d. L., & Cox, m. M. (2009). Prinsip -prinsip biokimia lehninger. Edisi Omega (Edisi ke -5.). doi.org
4. Perecarz, hlm., Farri, l., & Papageorgiou, a. (1983). Efek susu manusia dan formula rendah protein pada tingkat total pergeseran protein tubuh dan ekskresi 3-methylhistidine urin dari bayi prematur. Ilmu Klinis, 64, 611-616.
5. Lagu, b. C., Joo, n., Aldini, g., & Yeum, k. (2014). Fungsi biologis histidin-dipeptida dan sindrom metabolik. Penelitian dan Praktek Nutrisi, 8(1), 3-10.