Karakteristik isoleucine, fungsi, biosintesis, makanan

Itu isoleucine (Ile, i) adalah salah satu dari 22 asam amino yang ada di alam sebagai bagian dari protein. Mengingat fakta bahwa tubuh manusia, seperti beberapa mamalia lain, tidak dapat mensintesisnya, isoleusin adalah di antara 9 asam amino esensial yang harus diperoleh dengan diet.

Asam amino ini diisolasi untuk pertama kalinya pada tahun 1903 oleh ilmuwan f. Ehrlich dari konstituen nitrogen bit atau molase bit. Selanjutnya, penulis yang sama memisahkan isoleucine dari produk dekomposisi fibrin dan protein lainnya.

Struktur Kimia Asam Amino Isoleusin (Sumber: Clavecin [CC BY-SA 4.0 (https: // createveCommons.Org/lisensi/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

Ini adalah asam amino non -polar yang ada di banyak protein sel organisme hidup, di samping itu, ini adalah bagian dari asam amino rantai bercabang BCAA (dari bahasa Inggris BPeternakan CHain KESaya tidak KECids), Bersama dengan Leucina dan Valina.

Ini memiliki fungsi dalam pembentukan struktur tersier banyak protein dan, di samping itu, berpartisipasi dalam pembentukan berbagai prekursor metabolisme yang terkait dengan metabolisme energi seluler.

[TOC]

Karakteristik

Isoleucine diklasifikasikan dalam gugus asam amino non -polar dengan kelompok atau rantai yang bersifat aifatic, yaitu, dengan rantai hidrokarbon hidrokarbon.

Karena karakteristik ini, asam amino dari kelompok ini seperti alanin, valina dan leucina cenderung tetap dekat satu sama lain, yang berkontribusi pada stabilisasi protein yang merupakan bagian dari interaksi hidrofobik.

Asam amino non -polar ini memiliki berat sekitar 131 g/mol dan hadir dalam protein dalam proporsi mendekati 6%, sering "terkubur" di tengahnya (berkat kualitas hidrofobiknya).

Struktur

Isoleucine adalah asam α-amino yang, seperti asam amino lainnya, memiliki atom karbon sentral yang disebut α (yang merupakan kiral), yang disatukan empat kelompok yang berbeda: atom hidrogen, kelompok amino (-NH2), a group karboksil (-COH) dan rantai samping atau r grupo.

Grup isoleucine R terdiri dari hidrokarbon bercabang sederhana dari 4 atom karbon (-Ch3-ch2-ch (CH3)) di mana rantai di sana juga ada atom karbon quiral.

Karena karakteristik ini, isoleusin memiliki empat cara yang mungkin: dua di antaranya adalah isomer optik yang dikenal sebagai L-isoleucine dan D-isoleucine dan dua lainnya adalah diastereoisomer L-isoleusin. Bentuk utama dalam protein adalah L-isolusin.

Formula molekul isoleusin adalah C6H13NO2 dan nama kimianya adalah α-amino-β-metetil-β-etilpropionik atau 2-amino-3-metil pentatonat asam atau asam asam.

Fungsi

Isoleucine memiliki beberapa fungsi fisiologis pada hewan, termasuk

- Penyembuhan luka

- Detoksifikasi limbah nitrogen

- Stimulasi fungsi kekebalan tubuh dan

- Promosi sekresi hormon yang berbeda.

Ini dianggap sebagai asam amino glikogenik, karena berfungsi sebagai molekul prekursor untuk sintesis perantara dari siklus asam jeruk (siklus Krebs) yang kemudian berkontribusi pada pembentukan glukosa di hati.

Untuk alasan ini diyakini bahwa isoleucine berpartisipasi dalam regulasi kadar glukosa plasma, yang memiliki implikasi penting dari sudut pandang energi tubuh.

Isoleucine berkontribusi pada rute sintesis glutamin dan alanin, bekerja mendukung keseimbangan antara asam amino rantai bercabang.

Di bidang klinis, beberapa penulis menunjukkan bahwa peningkatan konsentrasi isoleusin, leusin, tirosin dan valin dapat menjadi penanda karakteristik sel yang terkena tumor, diikuti oleh peningkatan kadar glutamin.

Fungsi lainnya

Penelitian ilmiah yang berbeda telah menunjukkan bahwa isoleusin diperlukan untuk sintesis hemoglobin, protein yang bertanggung jawab untuk mengangkut oksigen dalam darah banyak hewan.

Selain itu, asam amino ini mengaktifkan masuknya nutrisi ke dalam sel; Beberapa penelitian mengungkapkan bahwa selama puasa berkepanjangan, ia mampu menggantikan glukosa sebagai sumber energi dan, di samping itu, itu adalah asam amino ketogenik.

Itu dapat melayani Anda: garis waktu biologi

Asam amino ketogenik adalah mereka yang kerangka karbonnya dapat disimpan seperti asam lemak atau karbohidrat, sehingga mereka bekerja dalam cadangan energi.

Isoleucine dan asam amino rantai bercabang lainnya (selain faktor pertumbuhan dan kondisi lingkungan) bekerja pada aktivasi rute pensinyalan putih atau target rapamycin, mTOR (dari bahasa Inggris MTananistik TArget salah satuF RApamycin).

Rute ini merupakan rute pensinyalan penting dalam eukariota yang mampu mengendalikan pertumbuhan dan metabolisme sel, serta sintesis protein dan peristiwa autophagy. Selain itu, ini mengontrol kemajuan penuaan dan beberapa patologi seperti kanker atau diabetes.

Biosintesis

Manusia dan hewan lain tidak dapat mensintesis isoleucine, tetapi ini adalah bagian dari protein sel berkat akuisisi mereka dari makanan yang kita konsumsi setiap hari.

Tumbuhan, jamur, dan sebagian besar mikroorganisme dapat mensintesis asam amino ini dari rute yang agak kompleks yang biasanya saling berhubungan dengan asam amino lainnya yang juga dianggap penting bagi manusia.

Misalnya, ada cara untuk produksi isoleusin, lisin, metionin dan treonin dari aspartat.

Pada bakteri, khususnya, isoleusin diproduksi dari asam amino treonin, melalui piruvat, melalui rute yang menyiratkan kondensasi 2 karbon piruvat dengan molekul α-ekthobutirate yang berasal dari treonine.

Reaksi dimulai dengan aksi enzim dehidratase, yang mengkatalisasi dehidrasi treonin untuk menghasilkan α-ecotobutirate dan amonium (NH3). Selanjutnya, enzim yang sama yang berpartisipasi dalam biosintesis valine berkontribusi pada langkah -langkah dari

- Transaminasi

- Dekarboksilasi oksidatif dari ketoasid yang sesuai dan

- Dehidrogenasi.

Dalam jenis mikroorganisme ini, sintesis asam amino seperti lisin, metionin, treonin dan isoleusin sangat terkoordinasi dan diatur, terutama dengan umpan balik negatif, di mana produk reaksi menghambat aktivitas enzim yang terlibat.

Meskipun isoleusin, seperti leusin dan valin, adalah asam amino esensial untuk manusia, enzim aminotransferae yang ada dalam jaringan tubuh dapat menginterversi mereka secara terbalik dengan α-zo-stoat yang sesuai, yang pada akhirnya dapat menggantikannya dalam diet.

Degradasi

Sebagai bagian besar dari asam amino yang dikenal di alam, isoleusin dapat terdegradasi untuk membentuk perantara dari rute metabolisme yang berbeda, di antaranya siklus Krebs (yang menyediakan jumlah koenzim terbesar yang beroperasi untuk produksi energi atau untuk biosintesis senyawa lainnya ).

Baik isoleucine dan tryptophan, lisin, fenilalanin, tirosin, treonin dan leusin dapat digunakan untuk menghasilkan asetil-KoA, perantara metabolik utama untuk reaksi sel multipel.

Tidak seperti asam amino lainnya, asam amino rantai bercabang (leusin, isoleusin dan valin) tidak terdegradasi di hati, tetapi dioksidasi sebagai bahan bakar di otot, otak, ginjal dan jaringan adiposa.

Organ dan jaringan ini dapat menggunakan asam amino ini berkat adanya enzim aminotransferase yang mampu bertindak pada ketiganya dan menghasilkan asam amino α-ZO yang sesuai.

Setelah turunan asam amino teroksidasi ini diproduksi, kompleks enzimatik α-zo-ketoasid mengkatalisasi dekarboksilasi oksidatif dari mereka, di mana ia melepaskan molekul karbon dioksida (CO2) dan menghasilkan turunan asil-koa dari asam amino yang dimaksud dengan amino yang dimaksud dengan asil-koa dan menghasilkan asil-koa dari amino yang dimaksud dengan asil-koa yang dimaksud asil-Co.

Patologi yang terkait dengan metabolisme isoleusin

Cacat dalam metabolisme isoleusin dan asam amino lainnya dapat menyebabkan keragaman patologi yang aneh dan kompleks seperti penyakit ""Urin sirup maple”(Urin dengan sirup arce) atau rantai keroaciduria bercabang.

Seperti namanya, penyakit ini ditandai dengan aroma khas urin pasien yang menderita karenanya, selain muntah, kejang, keterbelakangan mental dan kematian dini.

Hal ini harus dilakukan, secara khusus, dengan kesalahan dalam kompleks enzimatik α-cethoacid dehidrogenase, sehingga asam amino rantai bercabang seperti isoleusin dan turunannya yang teroksidasi diekskresikan dalam urin.

Dapat melayani Anda: tafonomi: sejarah, pelestarian dan perubahan fosil

Bersama -sama, patologi yang terkait dengan katabolisme asam amino rantai bercabang seperti isoleusin dikenal sebagai asam organik, meskipun yang secara langsung terkait dengan asam amino ini sangat jarang.

Makanan yang kaya isoleusin

Asam amino ini berlimpah di jaringan otot hewan, sehingga daging yang berasal dari hewan seperti sapi, babi, ikan dan yang serupa lainnya seperti domba, ayam, kalkun, rusa, antara lain, mereka kaya akan sama.

Itu juga ditemukan dalam susu dan turunannya seperti keju. Itu adalah telur dan juga dalam berbagai jenis biji dan kacang -kacangan, sebagai bagian penting dari protein yang membentuknya.

Ini berlimpah dalam kedelai dan kacang polong, serta dalam ekstrak ragi yang digunakan dengan berbagai tujuan makanan.

Kadar isoleusin plasma untuk manusia dewasa adalah antara 30 dan 108 μmol/L, untuk anak -anak dan remaja berusia antara 2 dan 18 tahun adalah antara 22 dan 107 μmol/L dan untuk bayi antara 0 dan 2 tahun antara 26 dan 86 μmol/L.

Data ini menunjukkan bahwa konsumsi makanan kaya dalam hal ini dan asam amino terkait lainnya diperlukan untuk pemeliharaan banyak fungsi fisiologis organisme, karena manusia tidak dapat mensintesisnya dari novo.

Manfaat Asupan Anda

Suplemen nutrisi dengan isoleucine biasanya mengandung asam amino esensial lainnya dari rantai bercabang seperti valin atau leusin atau lainnya.

Di antara contoh konsumsi isoleusin yang paling umum adalah suplemen gizi yang digunakan oleh atlet untuk meningkatkan persentase massa otot atau sintesis protein. Namun, dasar ilmiah di mana praktik -praktik ini didukung secara konstan, dan hasilnya tidak sepenuhnya dijamin.

Namun, isoleucine digunakan untuk menangkal efek metabolisme dari kekurangan vitamin (pelagra) karakteristik pasien yang memiliki diet sorgum dan jagung yang kaya, yang merupakan makanan dengan kandungan leusin yang tinggi, yang dapat mempengaruhi metabolisme tryptophan dan asam nikotinat pada manusia pada manusia.

Efek pelagra pada tikus eksperimental, misalnya, melibatkan keterlambatan pertumbuhan, yang diatasi dengan suplementasi isoleusin.

- Di industri produksi hewan

Di area produksi hewan, asam amino seperti lisin, treonin, metionin dan isoleusin telah digunakan dalam uji percontohan untuk pemberian makan babi dalam kondisi terkontrol.

Isoleucine, khususnya, tampaknya memiliki efek pada asimilasi nitrogen, meskipun tidak berkontribusi pada kenaikan berat badan hewan ternak ini.

- Dalam beberapa kondisi klinis

Beberapa publikasi menunjukkan bahwa isoleucine mampu mengurangi kadar glukosa plasma, sehingga asupannya direkomendasikan pada pasien yang menderita gangguan seperti diabetes atau tingkat produksi insulin yang rendah.

Infeksi virus

Suplementasi isooleucine telah terbukti berguna pada pasien yang terinfeksi rotavirus yang menyebabkan penyakit seperti gastroenteritis dan diare pada anak kecil dan hewan muda lainnya.

Studi terbaru menyimpulkan bahwa konsumsi asam amino ini oleh hewan eksperimental dengan karakteristik yang disebutkan di atas (terinfeksi rotavirus) membantu dalam pertumbuhan dan kinerja sistem kekebalan tubuh bawaan berkat aktivasi rute pensinyalan PRR atau reseptor dengan pengakuan pengakuan pengakuan atas Pola.

Gangguan Kekurangan

Kekurangan isoleusin dapat membawa masalah dalam penglihatan, kulit (seperti dermatitis) dan usus (terbukti seperti diare dan manifestasi pencernaan lainnya))).

Mengingat fakta bahwa itu adalah asam amino esensial untuk pembentukan dan sintesis hemoglobin, serta untuk regenerasi eritrosit (sel darah), kekurangan parah dalam isoleusin dapat memiliki konsekuensi fisiologis yang serius, terutama terkait dengan anemias dan hematologis lainnya penyakit.

Dapat melayani Anda: konsumen tersier

Ini telah ditunjukkan secara eksperimental pada hewan pengerat "normal" di mana diet buruk telah disediakan dalam isoleucine ini, yang diakhiri dengan perkembangan lukisan anemia penting.

Namun, isoleusin berpartisipasi dalam pembentukan hemoglobin hanya pada bayi, karena protein manusia dewasa tidak memiliki jumlah penting asam amino tersebut; Ini berarti bahwa kurangnya isoleusin lebih jelas selama tahap pertama pengembangan.

Referensi

1. Aders Plimmer, R. (1908). Konstitusi kimia protein. aku pergi. London, Inggris: Longmans, Green, dan CO.
2. Aders Plimmer, R. (1908). Konstitusi kimia protein. Bagian II. London, Inggris: Longmans, Green, dan CO.
3. Barret, g., & Elmore, D. (2004). Asam dan peptida amino. Cambridge: Cambridge University Press.
4. Blau, n., Duran, m., Blaskovics, m., & Gibson, K. (seribu sembilan ratus sembilan puluh enam). Panduan Dokter untuk Diagnosis Laboratorium Penyakit Metabolik (Edisi ke -2.).
5. Bradford, h. (1931). Sejarah penemuan asam amino. Ii. Ulasan asam amino yang dijelaskan sejak 1931 sebagai komponen protein asli. Kemajuan dalam Kimia Protein, 81-171.
6. Campos-Ferraz, hlm. L., Bozza, t., Nicastro, h., & Perahu, untuk. H. (2013). Efek berbeda dari leusin atau campuran asam aminino rantai bercabang (leusin, isoleusin, dan valin) pada resistensi terhadap kelelahan, dan degradasi otot dan hati-glikogen, pada tikus terlatih tikus yang terlatih. Nutrisi, 29(11-12), 1388-1394.
7. Champe, hlm., & Harvey, R. (2003). Asam amino asam amino. Di dalam Ulasan Ilustrasi Lippincott: Biokimia (Edisi ke -3., pp. 1-12). Lippincott.
8. Chandran, k., & Damodaran, m. (1951). Asam amino dan protein dalam Formasi Hemoglobin 2. Isoleucine. Jurnal Biokimia, 49, 393-398.
9. Chung, a. S., & Balok, r. M. (1974). Lisin, treonin, metionin, dan suplementasi isoleusin gandum Peace River untuk menanam babi. Anjing. J. Anim. Sci., 436, 429-436.
10. Dejong, c., Meijerink, w., Van Berlo, C., Deutz, n., & Soeters, P. (seribu sembilan ratus sembilan puluh enam). Plasma Penurunan Plasma Isoleucine setelah perdarahan gastrointensial atas pada manusia. USUS, 39, 13-17.
11. Edsall, J. (1960). Asam aminino, protein dan biokimia kanker (Vol. 241). London: Academic Press, Inc.
12. Britannica Encyclopaedia. (2012). Diperoleh 30 Agustus 2019, dari https: // www.Britannica.com/sains/isoleucine
13. Gelfand, r., Hendler, r., & Sherwin, R. (1979). Diet karbohidrat dan metabolisme protein tertelan. Lancet, 65-68.
14. HUDSON, b. (1992). Biokimia protein makanan. Springer-science+media bisnis, b.V.
15. Knerr, i., Vockley, J., & Gibson, K. M. (2014). Gangguan Leucine, Isoleucine, dan Valine Metabolism. Penginapan. Blau (ed.), Panduan Dokter untuk Diagnosis, Perawatan, dan Tindak Lanjut Penyakit Metabolik yang Diwariskan (hal. 103-141).
16. Korman, s. H. (2006). Kesalahan Degradasi Isoleusin Inborn: Ulasan. Genetika dan metabolisme molekuler, 89(4), 289-299.
17. Krishnaswamy, k., & Gpalan, c. (1971). Efek isoleusin pada kulit dan elektroensefalogram dalam pellagra. Lancet, 1167-1169.
18. Martin, r. DAN., & Kirk, k. (2007). Transportasi isoleusin nutrisi esensial dalam eritrosit manusia yang terinfeksi parasit malaria plasmodium falciparum. Darah, 109(5), 2217-2224.
19. Pusat Nasional Informasi Bioteknologi. Database pubchem. L-isoleucine, CID = 6306, https: // pubchem.NCBI.Nlm.Nih.GOV/COMPUND/L-ISOLEUCINE (Diakses pada AUG. 31, 2019)
20. Nuttall, f. Q., Schweim, k., & Gannon, m. C. (2008). Efek isoleusin yang diberikan secara oral dengan dan tanpa glukosa pada insulin, konsentrasi glukagon dan glukosa pada subjek non-diabetes. E-Journal European Nutrisi Klinis dan Metabolisme, 3(4), 152-158.
21. Van Berlo, C. L. H., Van de bogaard, untuk. DAN. J. M., Van der heijden, m. KE. H., Van eijk, h. M. H., Janssen, m. KE., Bost, m. C. F., & Soeters, P. B. (1989). Adalah incredase pembebasan amonia setelah pendarahan di saluran pencernaan, kebobolan tidak adanya isoleusin dalam hemoglobin? Studi pada Babi. Hepatologi, 10(3), 315-323.
22. Vickery, h. B., & Schmidt, c. L. KE. (1931). Sejarah penemuan asam amino. Ulasan Kimia, 9(2), 169-318.
23. Wolfe, r. R. (2017). Amin rantai bercabang dan sintesis protein otot pada manusia: mitos atau kenyataan? Jurnal Masyarakat Nutrisi Olahraga Internasional, 14(1), 1-7.
24. Wu, g. (2009). Asam Aminino: Metabolisme, Fungsi, dan Nutrisi. Asam Aminino, 37(1), 1-17.