Karakteristik leusin, struktur, fungsi, biosintesis

Itu Leucine Ini adalah salah satu dari 22 asam amino yang merupakan protein organisme hidup. Ini milik salah satu dari 9 asam amino esensial yang tidak disintesis oleh tubuh dan harus dikonsumsi dengan makanan yang dicerna dalam diet.

Leucina pertama kali dijelaskan pada tahun 1818 oleh apoteker dan ahli kimia Prancis. L. Proust, yang menyebutnya "oksida-kasus". Kemudian, Erlenmeyer dan Kunlin, menyiapkannya dari asam α-benzoilamido-β-isopropilacrylic, yang formulanya molekulnya adalah C6H13NO2NO2.

Struktur kimia asam amino leusin (fuene: clavecin [cc by-sa 4.0 (https: // createveCommons.Org/lisensi/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

Leucine adalah kunci selama penemuan rasa terjemahan protein, karena struktur hidrofobiknya memungkinkan ahli biokimia Howard dentzis untuk secara radioaktif menandai hidrogen karbon 3 dan mengamati makna di mana asam amino dimasukkan ke dalam sintesis peptida hemoglobin.

Protein yang dikenal sebagai "ritsleting" atau "penutupan" leucina adalah, bersama dengan "jari seng", faktor transkripsi paling penting dari organisme eukariotik. Ritsleting leusin ditandai dengan interaksi hidrofobiknya dengan DNA.

Secara umum, protein yang kaya leusin atau dibentuk oleh asam amino bercabang tidak dimetabolisme di hati, sebaliknya, mereka langsung ke otot di mana mereka dengan cepat digunakan untuk sintesis protein dan mendapatkan energi.

Leucine adalah asam amino dari rantai bercabang yang diperlukan untuk biosintesis protein dan asam amino susu, yang disintesis di kelenjar payudara. Anda dapat menemukan sejumlah besar asam amino bebas ini di dalam ASI.

Di antara semua asam amino yang membentuk protein, leusin dan arginin adalah yang paling berlimpah dan keduanya telah terdeteksi dalam protein dari semua kerajaan yang membentuk pohon kehidupan.

[TOC]

Karakteristik

Leucine dikenal sebagai asam amino esensial dari rantai bercabang, ia berbagi struktur khas dengan asam amino lainnya. Namun, itu dibedakan karena rantai samping atau kelompok R memiliki dua karbon terkait, dan yang terakhir terkait dengan atom hidrogen dan dua gugus metil.

Itu termasuk dalam kelompok asam amino polar tanpa beban, substituen atau kelompok R dari asam amino ini adalah sifat hidrofobik dan non -polar. Asam amino ini adalah yang utama yang bertanggung jawab untuk interaksi hidrofobik intra-proteik dan cenderung menstabilkan struktur protein.

Semua asam amino, memiliki karbon sentral yang bersifat kiral (karbon α), yaitu, ia memiliki empat substituen bersatu yang berbeda, mereka dapat ditemukan dalam dua cara berbeda di alam; Dengan demikian, ada D- dan L-leucina, yang terakhir khas dalam struktur protein.

Kedua bentuk asam amino memiliki sifat yang berbeda, berpartisipasi dalam rute metabolisme yang berbeda dan bahkan dapat memodifikasi karakteristik struktur yang menjadi bagiannya.

Misalnya, leusin di L-leucina memiliki rasa yang sedikit pahit, sedangkan dalam bentuk D-leucin-nya sangat manis.

Bentuk asam amino apa pun lebih mudah dimetabolisme oleh tubuh mamalia. L-Leucina mudah terdegradasi dan dieksploitasi untuk konstruksi dan perlindungan protein.

Struktur

Leucine terdiri dari 6 atom karbon. Karbon sentral, umum pada semua asam amino, terkait dengan gugus karboksil (COOH), gugus amino (NH2), atom hidrogen (H) dan rantai samping atau kelompok R R yang terdiri dari 4 atom karbon.

Dapat melayani Anda: mesothelio

Atom karbon dalam asam amino dapat diidentifikasi dengan huruf -huruf Yunani. Penomoran dimulai dari karbon asam karboksilat (COOH), sedangkan anotasi dengan alfabet Yunani dimulai dari karbon pusat.

Leucine memiliki sebagai kelompok substituen dalam rantai R-R ke kelompok isobutil atau 2-metilpropil yang diproduksi oleh hilangnya atom hidrogen, dengan pembentukan radikal alkil; Kelompok -kelompok ini muncul sebagai konsekuensi dalam struktur asam amino.

Fungsi

Leucine adalah asam amino yang dapat berfungsi sebagai prekursor ketogenik dari senyawa lain yang terlibat dalam siklus asam sitrat. Asam amino ini merupakan sumber penting untuk sintesis asetil-CoA atau acetoacetyl-CoA, yang merupakan bagian dari rute pembentukan tubuh keton dalam sel hati.

Diketahui bahwa leusin sangat diperlukan dalam rute pensinyalan insulin, yang berpartisipasi dalam awal sintesis protein dan menghindari hilangnya protein karena degradasi.

Biasanya, struktur internal protein terdiri dari asam amino hidrofobik seperti leusin, valin, isoleusin dan metode dalam. Struktur seperti itu biasanya dilestarikan untuk enzim umum di antara organisme hidup, seperti dalam kasus sitokrom c.

Leucine dapat mengaktifkan rute metabolisme dalam sel kelenjar susu untuk merangsang sintesis laktosa, lipid dan protein yang memenuhi fungsi seperti pensinyalan molekul dalam regulasi homeostasis energi anak muda pada mamalia.

Domain kaya leusin adalah bagian penting dari protein pengikat DNA spesifik, yang umumnya diameter struktural dengan cara yang sangat terdaftar dan yang dikenal sebagai "protein ritsleting leusin".

Protein ini memiliki karakteristik khas pola reguler leusin berulang bersama dengan asam amino hidrofobik lainnya yang bertanggung jawab untuk mengatur serikat faktor transkripsi ke DNA dan antara faktor transkripsi yang berbeda.

Protein zip leusin dapat membentuk homo-atau heterodimer yang memungkinkan mereka.

Biosintesis

Semua asam amino rantai bercabang, termasuk leusin, terutama disintesis pada tanaman dan bakteri. Pada tanaman berbunga ada peningkatan yang signifikan dalam produksi leusin, karena merupakan prekursor penting untuk semua senyawa yang bertanggung jawab atas aroma bunga dan buah -buahan.

Salah satu faktor yang dikaitkan dengan kelimpahan leusin yang hebat dalam peptida bakteri yang berbeda adalah bahwa 6 kodon berbeda dari encode kode genetik untuk leusin (uua-uug-ucu-cuc-cug), hal yang sama juga berlaku untuk arginininininininin.

Leucine disintesis pada bakteri dari rute lima langkah yang digunakan sebagai titik awal ketasid yang terkait dengan valine.

Proses ini diatur dari alosterically, sehingga ketika ada kelebihan leusin di dalam seluler, itu menghambat enzim yang berpartisipasi dalam rute dan menghentikan sintesis.

Dapat melayani Anda: indeks Simpson: rumus, interpretasi dan contoh

Rute biosintetik

The biosynthesis of leucine in bacteria begins with the conversion of a derivative ketacid of the valine, the 3-methyl-2-oxobutanoat in (2s) -2-isopropilmalate, thanks to the action of the enzyme 2-isopropilmalto synta, which Use acetyl -COA dan air untuk tujuan itu.

(2s) -2-isopropilmalaate kehilangan molekul air dan diubah menjadi 2-isopropilmaleat oleh 3-isopropilmalat dehidratae. Selanjutnya, enzim yang sama menambahkan molekul air lain dan mengubah 2-isopropilmaleato menjadi (2R-3S) -3-isopropilm.

Senyawa yang terakhir mengalami reaksi oksidrreduksi yang pantas untuk partisipasi molekul NAD+, yang menghasilkan (2S) -2-isopropil-3-oksossinasi, yang dimungkinkan dengan partisipasi enzim 3- isopropilmalato delebrogenase.

The (2S) -2-Osopropyl-3-oxoscination kehilangan atom karbon dalam bentuk CO2 secara spontan, menghasilkan 4-metil-2-oksopentanoat yang, dengan aksi transaminase asam amino bercabang (transaminase leucine, secara khusus) Dan dengan pembebasan L-glutamate dan 2-oxoglutarate secara bersamaan, menghasilkan L-leucina.

Degradasi

Peran utama leusin adalah bertindak sebagai pensinyalan yang memberi tahu sel bahwa ada asam amino dan energi yang cukup untuk memulai sintesis protein otot.

Degradasi asam amino rantai bercabang saat leusin dimulai dengan transaminasi. Ini dan dua langkah enzimatik berikutnya dikatalisis oleh tiga enzim dalam kasus leusin, isoleusin dan valine.

Transaminasi dari tiga asam amino menghasilkan turunan α-ecotoacidic dari ini, yang tunduk pada dekarboksilasi oksidatif untuk menghasilkan thioé asil-koa yang α, β-dishidrogenasi untuk melakukan thioé de acil-coA α, β-diastrogenasi.

Selama katabolisme leusin, asil-koA yang sesuai mengungkap, β-insatura β-β (HMG-CoA), yang merupakan perantara dalam biosintesis kolesterol dan isoprenoid lainnya.

Rute Katabolik Leucina

Dari pembentukan asil-koa paman α, β-dias jenuh yang berasal dari leusin rute katabolik asam amino ini dan valin dan isoleusin menyimpang secara signifikan.

Leucina asil-koa α, leucina yang diinsteri β diproses di hilir oleh tiga enzim berbeda yang dikenal sebagai (1) 3-metilcrotonyl-CoA karboksilase, (2) 3-metilglutaconil-CoA hydratasa dan (3) 3-hydroxi -3-methylgutara -COA liasa.

Pada bakteri, enzim ini bertanggung jawab untuk konversi 3-methylcrotonyl-coA (turunan leusin) dalam 3-metilglutasonil-KOA, masing-masing dalam 3-hydroxy-3-methylglutaril-coA dan asetoasetat dan asetat, masing-masing asetoasetat dan asetat dan asetat dan asetat dan asetat dan asetat, masing-masing asetoasetat dan asetat dan asetat dan asetat dan asetat dan asetat dan asetat dan asetat,.

Leucine yang tersedia dalam darah dieksploitasi untuk sintesis protein otot/myofibrillary (MPS). Ini bertindak sebagai faktor pengaktif dari proses ini. Juga, berinteraksi langsung dengan insulin, mempengaruhi pasokan

Makanan kaya leusin

Konsumsi protein asam amino kaya sangat diperlukan untuk fisiologi seluler organisme hidup dan leusin tidak terkecuali di antara asam amino esensial.

Protein yang diperoleh dari serum susu dianggap yang terkaya dalam residu L-leucina. Namun, semua makanan dengan kandungan protein tinggi seperti ikan, ayam, telur dan daging merah menyediakan sejumlah besar leusin untuk tubuh.

Dapat melayani Anda: reproduksi virus: fase dan karakteristik

Jagung dalam biji -bijian buruk dalam asam amino lisin dan triptofan, ia memiliki struktur tersier yang sangat kaku untuk pencernaan dan memiliki sedikit nilai dari sudut pandang nutrisi, namun, ia memiliki kadar leusin dan isoleusin yang tinggi.

Buah -buah tanaman legum kaya akan hampir semua asam amino esensial: lisin, treonin, isoleusin, leusin, fenilalanin dan valin, tetapi memiliki sedikit kandungan methodin dan sistein.

Leucine diekstraksi, dimurnikan dan terkonsentrasi dalam tablet sebagai suplemen makanan untuk atlet kompetisi tinggi dan dipasarkan sebagai obat. Sumber utama untuk isolasi asam amino ini sesuai dengan tepung kedelai kedelai.

Ada suplemen gizi yang digunakan oleh atlet untuk regenerasi otot yang dikenal sebagai BCAA (bahasa Inggris "Asam amino rantai bercabang "). Ini memberikan konsentrasi tinggi asam amino rantai bercabang: leucina, valina dan isoleucine.

Manfaat Asupan Anda

Makanan kaya leusin membantu mengendalikan obesitas dan penyakit metabolisme lainnya. Banyak ahli gizi menunjukkan bahwa makanan yang kaya akan suplemen leusin dan nutrisi berdasarkan asam amino ini berkontribusi pada regulasi nafsu makan dan kecemasan pada orang dewasa.

Semua protein leucin -rich merangsang sintesis protein otot; Telah ditunjukkan bahwa peningkatan proporsi leusin yang tertelan sehubungan dengan asam amino esensial lainnya dapat membalikkan pelemahan sintesis protein pada otot pasien usia lanjut.

Bahkan orang dengan gangguan makula serius yang lumpuh dapat menghentikan hilangnya massa dan kekuatan otot dengan suplementasi leusin oral yang benar, selain menerapkan latihan sistemik resistensi otot.

Leucine, valine dan isoleucine adalah komponen penting dari massa yang membentuk otot rangka hewan vertebrata, sehingga kehadirannya sangat penting untuk sintesis protein baru atau untuk perbaikan yang sudah ada sebelumnya.

Gangguan Kekurangan

Kekurangan atau malformasi kompleks dehidrogenase α-zo-stoat, yang bertanggung jawab untuk memetabolisme leusin, valin dan isoleusin pada manusia, dapat menyebabkan gangguan mental yang parah.

Selain itu, ada kondisi patologis yang terkait dengan metabolisme asam amino rantai bercabang ini yang disebut "penyakit urin dengan bau sirup arce".

Sampai saat ini, adanya efek samping pada konsumsi leusin yang berlebihan belum ditunjukkan. Namun, dosis maksimum 550 mg/kg setiap hari direkomendasikan, karena belum ada studi jangka panjang terkait dengan paparan jaringan yang berlebihan dengan asam amino tersebut.

Referensi

1. Álava, m. D. C., Camacho, m. DAN., & Delgadillo, J. (2012). Kesehatan otot dan pencegahan sarkopenia: efek protein, leucin dan ß-hydroxy-ß-methylbutirate. Majalah metabolisme tulang dan mineral, 10(2), 98-102.
2. Fenheme, atau. R. (1993). Kimia Makanan (TIDAK. 664: 543). Menarik.
3. Massey, l. K., Sokatch, J. R., & Conrad, R. S. (1976). Katabolisme asam aminino rantai bercabang pada bakteri. Ulasan Bakteriologis, 40(1), 42.
4. Mathews, c. K., & Ahern, k. G. (2002). Biokimia. Pendidikan Pearson.
5. Mere, a. (1999). Suplemen Leucine dan pelatihan intensif. Obat olahraga, 27(6), 347-358.
6. Munro, h. N. (Ed.). (2012). Metabolisme protein mamalia (Vol. 4). Elsevier
7. Nelson, d. L., Lehninger, a. L., & Cox, m. M. (2008). Prinsip -prinsip biokimia lehninger. Macmillan.