Karakteristik maltase, sintesis dan fungsi

Itu Maltase, Juga dikenal sebagai α-glukosidase, asam maltase, glukosa terbalik, glukosidasucrase, α-glukosidase lisosomal atau maltasea-glucoamilas.

Itu milik kelas hidrolase, khususnya untuk subkelas glikosidase, yang mampu memecah ikatan α-glukosida antara residu glukosa (EC. 3.2.1.dua puluh). Kategori ini mengelompokkan berbagai enzim yang spesifisitasnya ditujukan untuk exo-hidrolisis glikosida terminal bersatu dengan tautan α-1,4.

Reaksi dikatalisasi oleh maltase. Di sebelah kiri molekul maltosa dan di sebelah kanan dua molekul glukosa yang dihasilkan dari hidrolisis (sumber: D.ke.Pantazis [CC BY-SA 3.0 (httpscreativeComins.Orglicensessby-sa3.0)].JPG via Wikimedia Commons)

Beberapa malta mampu menghidrolisis polisakarida, tetapi dengan kecepatan yang jauh lebih rendah. Secara umum, setelah aksi maltase, residu α-D-glukosa dilepaskan, namun, enzim dari subkelas yang sama dapat menghidrolisis β-glycanos, sehingga melepaskan residu β-D-glikosa β-d.

Keberadaan enzim maltase awalnya ditunjukkan pada tahun 1880 dan sekarang diketahui bahwa itu tidak hanya ada pada mamalia, tetapi juga dalam mikroorganisme seperti ragi dan bakteri, serta pada banyak tanaman dan sereal atas dan sereal.

Contoh pentingnya aktivitas enzim ini terkait dengan Saccharomyces cerevisiae, Mikroorganisme yang bertanggung jawab atas produksi bir dan roti, yang mampu menurunkan maltosa dan maltotriosa berkat fakta bahwa ia memiliki enzim maltase, yang produknya dimetabolisme terhadap produk fermentasi karakteristik organisme ini.

[TOC]

Karakteristik

Dalam mamalia

Maltase adalah protein amfipatic yang terkait dengan membran sel sikat usus. Isoenzim juga dikenal sebagai asam maltase, yang terletak di lisosom dan mampu menghidrolisis berbagai jenis ikatan glukosida dalam substrat yang berbeda, bukan hanya maltosa dan ikatan α-1,4. Kedua enzim memiliki banyak karakteristik struktural.

Dapat melayani Anda: kategori taksonomi

Enzim lisosomal memiliki sekitar 952 asam amino dan dinyatakan pasca-translasi oleh glikosilasi dan pemindahan peptida pada ujung N- dan C-terminal.

Studi yang dilakukan dengan enzim dari usus tikus dan babi menetapkan bahwa pada hewan -hewan ini enzim terdiri dari dua subunit yang berbeda satu sama lain dalam hal beberapa sifat fisik. Dua subunit ini muncul dari prekursor polipeptid yang sama yaitu memotong proteolyst.

Tidak seperti babi dan tikus, enzim pada manusia tidak memiliki dua subunit, tetapi merupakan satu, dengan berat molekul yang hebat dan sangat glikosilasi (oleh N- Dan SALAH SATU-glikosilasi).

Dalam ragi

Nama maltsa de, dikodifikasi oleh gen Evil62, Beratnya 68 kDa dan merupakan protein sitoplasma yang ada sebagai monomer dan menghidrolisis spektrum luas α-glukosida.

Dalam ragi ada lima isoenzim yang dikodekan di area telomer dari lima kromosom yang berbeda. Setiap lokus pengkodean gen KEJAHATAN Ini juga mencakup kompleks gen dari semua gen yang terlibat dalam metabolisme maltosa, termasuk protein permeea dan pengatur, seolah -olah itu adalah opeone.

Pada tanaman

Telah ditunjukkan bahwa enzim yang ada pada tanaman sensitif terhadap suhu yang lebih besar dari 50 ° C dan bahwa maltase terjadi dalam jumlah besar pada sereal yang berkecambah dan tidak dikenakan.

Selain itu, selama degradasi pati, enzim ini khusus untuk maltosa, karena tidak bertindak pada oligosakarida lain, tetapi selalu berakhir dengan pembentukan glukosa.

Perpaduan

Dalam mamalia

Maltase usus manusia disintesis sebagai rantai polipeptida tunggal. Karbohidrat yang kaya akan limbah tangan ditambahkan secara cotrarductivity oleh glukosilasi, yang tampaknya melindungi urutan degradasi proteolitik.

Itu bisa melayani Anda: fikologi

Studi tentang biogenesis enzim ini menetapkan bahwa itu dirakit sebagai molekul dengan berat molekul tinggi dalam keadaan "melekat pada membran" retikulum endoplasma, dan bahwa itu kemudian diproses oleh enzim pankreas dan "glikosilasi ulang" di Golgie dalam Golgie dan "glikosilasi ulang" di Golgigi "dalam golgie dan" glikosilasi ulang "di Golgigi" di Golgie dan "glikosilasi ulang" di Golgigi "di Golgie dan" kembali glikosiled "di Golgigi" di Golgie dan "Galcosylated" di Golgigi "di Golgie dan" kembali glikosil "di Golgigi" di Golgies kompleks.

Dalam ragi

Dalam ragi ada lima isoenzim yang dikodekan di area telomer dari lima kromosom yang berbeda. Setiap lokus pengkodean gen KEJAHATAN Ini juga mencakup kompleks gen dari semua gen yang terlibat dalam metabolisme maltosa, termasuk protein permeea dan pengaturan.

Pada bakteri

Sistem metabolisme maltosa pada bakteri seperti DAN. coli, Ini sangat mirip dengan sistem laktosa, terutama dalam organisasi genetik operator yang bertanggung jawab untuk sintesis protein pengatur, konveyor dan dengan aktivitas enzimatik pada substrat (maltase).

Fungsi

Di sebagian besar organisme di mana keberadaan enzim seperti maltase telah terdeteksi, enzim ini memainkan peran yang sama: degradasi discharides seperti maltosa untuk mendapatkan produk karbohidrat yang larut lebih mudah dimetabolisme dimetabolisme.

Di usus mamalia, maltase memiliki peran kunci dalam langkah akhir degradasi pati. Kekurangan dalam enzim ini biasanya diamati pada patologi seperti glikogenesis tipe II, yang terkait dengan penyimpanan glikogen.

Pada bakteri dan ragi reaksi yang dikatalisis oleh enzim jenis ini mewakili sumber penting energi glukosa yang memasuki jalur glikolitik, untuk tujuan fermentasi atau tidak.

Pada tanaman, maltase, bersama dengan amilase, berpartisipasi dalam degradasi endosperma dalam biji yang "tidur", dan yang diaktifkan oleh gibberellin, hormon regulasi pertumbuhan tanaman, sebagai prasyarat untuk perkecambahan.

Dapat melayani Anda: rantai makanan air: level dan organisme

Selain itu, banyak tanaman penghasil pati sementara di siang hari memiliki maltase spesifik yang berkontribusi pada degradasi perantara metabolisme mereka pada malam hari, dan telah ditentukan bahwa kloroplas adalah tempat utama penyimpanan maltosa dalam organisme ini dalam organisme ini.

Referensi

1. Auricchio, f., Bruni, c. B., & Sica, v. (1968). Pemurnian dan karakterisasi lebih lanjut dari asam A-Glucosidae. Jurnal Biokimia, 108, 161-167.
2. Danielsen, e. M., Sjostrom, h., & Noren, atau. (1983). Biosintesis protein microvillar usus. Jurnal Biokimia, 210, 389-393.
3. Davis, w. KE. (1916). AKU AKU AKU. Distribusi malase pada tanaman. Fungsi malase dalam degradasi pati dan pengaruhnya terhadap aktivitas amiloklastik bahan bahan. Jurnal Biokimia, 10(1), 31-48.
4. Expasy. Portal Sumber Daya Bioinformatika. (N.D.). Diperoleh dari enzim.Expasy.org
5. Lu, dan., Gehan, J. P., & Goyah, t. D. (2005). Efek Daylength dan Circadian pada degradasi pati dan metabolisme maltosa. Fisiologi tanaman, 138, 2280-2291.
6. Naims, h. DAN., Sterchi, e. DAN., & Lentze, M. J. (1988). Struktur, biosintesis, dan glikosilasi usus kecil manusia. Jurnal Kimia Biologis, 263(36), 19709-19717.
7. Needleman, r. (1991). Kontrol Off. Mikrobiologi Molekuler, 5(9), 2079-2084.
8. Komite Nomenklatur Uni Internasional Biokimia dan Biologi Molekuler (NC-IBMB). (2019). Diperoleh dari QMUL.Ac.Inggris.
9. Reuser, a., Kroos, m., Hermans, m., Bijvoet, a., Verbeet, m., Van Diggelen, atau.,... Ploeg, v. der. (sembilan belas sembilan puluh lima). Glikogenesis tipe II (Defisitas Asam Malca). Otot & saraf, 3, 61-69.
10. Simpson, g., & Naylor, J. (1962). Studi dormansi dalam benih Avena fatua. Jurnal Botani Kanada, 40(13), 1659-1673.
11. Sorensen, s., Norén, o., Stostrom, h., & Danielsen, m. (1982). Amphiphilic babi usus microvillus malase/struktur dan spesifisitas glukoamilase. Jurnal Biokimia Eropa, 126, 559-568.