Karakteristik dan efek carboxyhemoglobin

Itu carboxyhemoglobin Ini adalah hemoglobin yang melekat pada karbon monoksida (CO). Hemoglobin adalah protein yang mengangkut oksigen melalui darah ke manusia dan di banyak vertebrata lainnya.

Untuk mengangkut oksigen, hemoglobin harus bergabung dengan ini. Max Perutz, seorang ahli kimia dan hadiah Nobel yang lahir di Wina pada tahun 1914 dan terbunuh di cam-bridge pada tahun 2002, disebut "perilaku berbigning oksigen hemoglobin".

Struktur Hemoglobin (Sumber: Bielabio via Wikimedia Commons)

Bayangkan dua molekul hemoglobin yang mampu bergabung masing -masing menjadi empat molekul oksigen. Satu sudah memiliki tiga molekul oksigen dan yang lainnya tidak ada. Jika molekul oksigen lain muncul, pertanyaannya adalah sebagai berikut: apakah itu mengikat "kaya" yang sudah memiliki tiga, atau "miskin" yang tidak memiliki? Probabilitasnya adalah 100 banding 1 bahwa molekul kaya diarahkan.

Bayangkan sekarang dua molekul hemoglobin lainnya. Satu memiliki 4 molekul oksigen (jenuh) dan yang lainnya hanya memiliki satu. Manakah dari molekul yang paling mungkin memberikan oksigen pada jaringan, orang kaya atau orang miskin? Yang termiskin akan lebih mudah menghasilkan oksigen daripada kaya.

Distribusi oksigen dalam molekul hemoglobin dapat dilihat sebagai perumpamaan alkitabiah: "... siapa, itu akan diberikan dan siapa yang tidak memiliki, bahkan apa yang dia miliki akan dihapus ..." (Mt, 13:12 ). Dari sudut pandang fisiologis perilaku "tidak bermoral" molekul hemoglobin ini penuh dengan makna, posisi berkontribusi pada kontribusi oksigen ke jaringan.

Namun, karbon monoksida, apa pun jumlah atom oksigen yang disatukan dengan molekul hemoglobin, "menyapu" dengan semua orang. Yaitu, di hadapan CO yang berlimpah, semua oksigen yang melekat pada hemoglobin digantikan oleh CO.

[TOC]

Karakteristik Struktural

Untuk berbicara tentang carboxyhemoglobin, yang tidak lebih dari keadaan hemoglobin yang terkait dengan karbon monoksida, perlu untuk pertama -tama merujuk pada hemoglobin secara umum.

Hemoglobin adalah protein yang terdiri dari empat subunit yang dibentuk masing -masing dengan rantai polipeptida yang dikenal sebagai globin dan kelompok alam non -protein (kelompok prostetik) yang disebut hemo.

Dapat melayani Anda: Bioestadistik: Sejarah, Bidang Studi dan Aplikasi

Setiap kelompok hemo mengandung atom besi dalam keadaan besi (iman²⁺). Ini adalah atom yang mampu bergabung dengan oksigen tanpa mengoksidasi.

Tetramer hemoglobin dibentuk oleh dua subunit alfa globin, masing -masing 141 asam amino, dan dua subunit beta globin, masing -masing 146 asam amino masing -masing.

Bentuk atau struktur hemoglobin

Ketika hemoglobin tidak terkait dengan atom oksigen apa pun, struktur hemoglobin kaku atau tegang, produk dari pembentukan jembatan saline di dalamnya.

Struktur kuaterner hemoglobin tanpa oksigen (deoxigenada) dikenal sebagai "t" atau struktur tegang, dan hemoglobin teroksigen (oxyhemoglobin) dikenal sebagai "R" atau struktur santai.

Transisi dari struktur T ke struktur r terjadi melalui penyatuan oksigen ke atom besi besi (iman²⁺) dari kelompok hemo yang melekat pada setiap rantai globin.

Perilaku kooperatif

Subunit yang membentuk struktur hemoglobin menunjukkan perilaku kooperatif yang dapat dijelaskan dengan contoh berikut.

Anda dapat membayangkan molekul hemoglobin deoksigenasi (dalam struktur T) sebagai cangkang wol dengan situs pengikatan oksigen yang sangat tersembunyi (kelompok hem) di dalamnya.

Ketika struktur tegang ini bergabung dengan molekul oksigen, kecepatan serikat sangat lambat, tetapi persatuan ini cukup untuk melonggarkan bola sedikit dan membawa kelompok hemo berikut ke permukaan, membuat kecepatan yang mengikat oksigen berikut lebih besar, mengulangi proses dan meningkatkan afinitas dengan masing -masing persatuan.

Efek karbon monoksida

Untuk mempelajari efek karbon monoksida pada transportasi darah gas, pertama -tama diperlukan.

Dapat melayani Anda: briologi: apa itu, sejarah, studi apa

Kurva oxihemoglobin memiliki bentuk sigmoid atau "s" yang bervariasi tergantung pada tekanan oksigen parsial. Bagan kurva jelas dari analisis yang dibuat untuk sampel darah yang digunakan untuk membangunnya.

Wilayah kurva yang paling cenderung diperoleh dengan tekanan di bawah 60 mmHg dan pada tekanan yang lebih besar dari ini, kurva cenderung rata, seolah -olah mencapai dataran tinggi.

Ketika di hadapan zat tertentu, kurva dapat menunjukkan penyimpangan yang signifikan. Penyimpangan ini menunjukkan perubahan yang terjadi dalam afinitas hemoglobin karena oksigen ke PO yang sama₂.

Untuk mengukur fenomena ini, ukuran afinitas hemoglobin dengan oksigen diperkenalkan, dikenal sebagai nilai p_{lima puluh}, yang merupakan nilai tekanan oksigen parsial yang hemoglobin jenuh 50%; yaitu, ketika setengah dari kelompok hemo mereka disatukan dengan molekul oksigen.

Dalam kondisi standar, yang harus dipahami sebagai pH 7.4, parsial 40 mmHg tekanan oksigen dan suhu 37 ° C, p, p_{lima puluh} Di bawah pria dewasa adalah 27 mm Hg atau 3,6 kPa.

Faktor apa yang dapat mempengaruhi afinitas hemoglobin oleh oksigen?

Afinitas untuk oksigen hemoglobin yang terkandung dalam eritrosit dapat menurun dengan adanya 2,3 defosfogliserat (2-3dpg), karbon dioksida (CO₂), dari konsentrasi proton yang tinggi atau dengan peningkatan suhu; Dan hal yang sama berlaku untuk karbon monoksida (CO).

Implikasi fungsional

Karbon monoksida mampu mengganggu fungsi transpor oksigen dalam darah arteri. Molekul ini mampu bergabung dengan hemoglobin dan membentuk carboxyhemoglobin. Ini karena memiliki afinitas untuk hemoglobin sekitar 250 kali lebih besar dari o₂, Jadi dia bisa memindahkannya bahkan ketika dia terkait dengannya.

Dapat melayani Anda: Czapek agar: fondasi, persiapan, penggunaan dan keterbatasan

Tubuh menghasilkan karbon monoksida secara permanen, meskipun dalam jumlah kecil. Gas ini, tidak berwarna dan toilet, bergabung dengan kelompok hemo dengan cara yang sama seperti atau_2, Dan biasanya ada sekitar 1% hemoglobin darah seperti carboxyhemoglobin.

Karena pembakaran bahan organik yang tidak lengkap menghasilkan CO, proporsi carboxyhemoglobin pada perokok jauh lebih tinggi, mampu mencapai nilai antara 5 dan 15% dari total hemoglobin. Peningkatan kronis dalam konsentrasi karboksyhemoglobin berbahaya bagi kesehatan.

Peningkatan jumlah CO yang menghirup yang menghasilkan lebih dari 40% carboxyhemoglobin mengancam kehidupan. Saat situs pengikatan besi besi ditempati oleh CO, Anda tidak dapat mencapai O₂.

Co union menghasilkan transisi dari hemoglobin ke struktur r, sehingga hemoglobin lebih lanjut mengurangi kemampuan untuk memberikan atau₂ Di kapiler darah.

Carboxyhemoglobin memiliki warna merah muda. Jadi, pasien yang diracuni dengan CO mengadopsi warna merah muda, bahkan dalam kondisi kelumpuhan koma dan pernapasan. Perawatan terbaik untuk mencoba menyelamatkan nyawa pasien ini adalah membuat napas oksigen hiperbarik murni, untuk mencoba menggusur persatuan zat besi dengan co.

Referensi

1. Rubah, s. yo. (2006). Fisiologi Manusia Edisi ke -9 (hal. 501-502). McGraw-Hill Press, New York, AS.
2. Murray, r. K., Granner, d. K., Mayes, p. KE., & Rodwell, v. W. (2014). Biokimia Illustrated Harper. McGraw-Hill.
3. Rawn, J. D. (1998). Biokimia (1989). Burlington, North Carolina: Penerbit Neil Patterson (C) N. Lalioti, cp raptopoulou, a. Terzis, a. Panagiotopoulos, SP Perlepes, dan. Manessi-Zouopa, j. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert m. Berne, Matthew N. Retribusi. (2001) Fisiologi. (Edisi ke -3.) Edisi harcourt, s.KE.
5. Barat, J. B. (1991). Dasar fisiologis dari praktik medis. Williams & Wilkins