Operasi dan contoh enzim

A enzim, katalis biologis atau biokatalisasi adalah molekul, biasanya berasal dari protein, yang memiliki kemampuan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam makhluk hidup. Molekul protein yang mengkatalisasi adalah enzim, dan yang dari alam adalah ribzim. 

Dengan tidak adanya enzim, sejumlah besar reaksi yang terjadi di sel dan yang memungkinkan kehidupan, tidak dapat terjadi. Ini bertanggung jawab untuk mempercepat proses dalam urutan besarnya hampir 10⁶ - Dan dalam beberapa kasus jauh lebih besar.

Diagram skematik dari tiang kunci dari kompleks enzim-substrat. Sumber: kompetitif_inhibition_es.SVG: *Competitive_inhibition.SVG: Ditulis oleh Jerry Crimson Mann, dimodifikasi oleh Timvickers, diveksia oleh fvasconcellosderivative Work: Rution (Talk) Pekerjaan Derivatif: Bekerr [domain publik]

[TOC]

Katalisis

Katalis adalah molekul yang mampu mengubah kecepatan reaksi kimia tanpa dikonsumsi dalam reaksi itu.

Reaksi kimia melibatkan energi: molekul awal yang terlibat dalam reaksi atau reaktan dimulai dengan tingkat energi. Jumlah energi tambahan diserap untuk mencapai "status transisi". Selanjutnya, energi dilepaskan dengan produk.

Perbedaan energi antara reaktan dan produk dinyatakan sebagai ∆G. Jika tingkat energi produk lebih besar dari reaktor, reaksinya akhir dan tidak spontan. Sebaliknya, jika energi produk lebih rendah, reaksinya eksergonik dan spontan.

Namun, suatu reaksi spontan, tidak berarti itu akan terjadi pada kecepatan yang cukup besar. Kecepatan reaksi tergantung pada ∆G* (Asterisk mengacu pada energi aktivasi).

Pembaca harus menjaga konsep -konsep ini dalam pikiran untuk dapat memahami bagaimana fungsi enzim terjadi.

Dapat melayani Anda: Cinases: Karakteristik, Jenis, Fungsi

Enzim

Apa itu enzim?

Enzim adalah molekul biologis dari kompleksitas yang luar biasa, terutama dibentuk oleh protein. Protein, pada gilirannya, adalah rantai asam amino yang panjang.

Salah satu karakteristik enzim yang paling menonjol adalah spesifisitasnya dalam molekul putih - molekul ini disebut substrat.

Karakteristik enzim

Enzim ada dalam beberapa cara. Beberapa benar -benar terdiri dari protein, sementara yang lain memiliki daerah non -protein yang disebut kofaktor (logam, ion, molekul organik, dll).

Dengan demikian, apoenzim adalah enzim tanpa kofaktornya, dan kombinasi apoenzim dan kofaktornya disebut holoenzyme.

Mereka adalah molekul dengan ukuran yang sangat besar. Namun, hanya situs enzim kecil yang berpartisipasi langsung dalam reaksi dengan substrat, dan wilayah ini adalah situs aktif.

Ketika reaksi dimulai, enzim digabungkan dengan substratnya sebagai kunci terpasang dengan kuncinya (model ini merupakan penyederhanaan dari proses biologis nyata, tetapi berfungsi untuk menggambarkan prosesnya).

Semua reaksi kimia yang terjadi dalam tubuh kita dikatalisis oleh enzim. Faktanya, jika molekul -molekul ini tidak ada, kita harus menunggu ratusan atau ribuan tahun agar reaksi selesai. Oleh karena itu, regulasi aktivitas enzimatik harus dikontrol dengan cara yang sangat spesifik.

Nomenklatur dan klasifikasi enzim

Ketika kita melihat molekul yang namanya diakhiri -Asas, kita dapat yakin bahwa itu adalah enzim (walaupun ada pengecualian untuk aturan ini, seperti tripsin). Ini adalah konvensi untuk menunjuk nama enzim.

Ada enam jenis dasar enzim: oksidorreduktase, transferase, hidrolase, liasas, isomerase dan liga; Bertanggung jawab atas: reaksi redoks, transfer atom, hidrolisis, penambahan ikatan rangkap, isomerisasi dan penyatuan molekul, masing -masing.

Dapat melayani Anda: lac operon: penemuan dan fungsi

Bagaimana enzim bekerja?

Di bagian katalisis kami menyebutkan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada nilai ∆G*. Semakin besar nilai ini, reaksinya semakin lambat. Enzim bertanggung jawab untuk mengurangi parameter tersebut - sehingga meningkatkan kecepatan reaksi.

Perbedaan antara produk dan reaktan tetap identik (enzim tidak mempengaruhi itu), serta distribusinya. Enzim memfasilitasi pembentukan transisi keadaan.

Inhibitor enzimatik

Dalam konteks studi enzim, inhibitor adalah zat yang mengurangi aktivitas katalis. Mereka diklasifikasikan menjadi dua jenis: inhibitor kompetitif dan tidak kompetitif. Orang -orang dari tipe pertama bersaing dengan substrat dan yang lainnya tidak.

Umumnya proses penghambatan dapat dibalik, meskipun beberapa inhibitor dapat tetap digabungkan dengan enzim hampir secara permanen.

Contoh

Ada sejumlah besar enzim dalam sel kita - dan di sel semua makhluk hidup. Namun, yang paling terkenal adalah yang berpartisipasi dalam rute metabolisme seperti glikolisis, siklus Krebs, rantai konveyor elektron, antara lain.

Dehidrogenase suksinat adalah enzim dari tipe oksidortasi yang mengkatalisasi oksidasi suksinat. Dalam hal ini, reaksi melibatkan hilangnya dua atom hidrogen.

Perbedaan antara katalis biologis (enzim) dan katalis kimia

Ada katalis kimia yang, seperti yang biologis, meningkatkan kecepatan reaksi. Namun, ada perbedaan penting antara kedua jenis molekul.

Reaksi yang dikatalisasi enzim terjadi lebih cepat

Pertama, enzim berhasil meningkatkan kecepatan reaksi dalam pesanan besarnya mendekati 10⁶ sampai 10¹². Katalis kimia juga meningkatkan kecepatan, tetapi hanya beberapa urutan besarnya.

Itu bisa melayani Anda: fauna dan flora laut Peru

Sebagian besar enzim bekerja untuk kondisi fisiologis

Karena reaksi biologis dilakukan di dalam makhluk hidup, kondisi optimalnya mengelilingi nilai fisiologis suhu dan pH. Kimiawan, sementara itu, membutuhkan kondisi suhu, tekanan dan keasaman drastis.

Kekhususan

Enzim sangat spesifik dalam reaksi yang mengkatalisasi. Dalam kebanyakan kasus, mereka hanya bekerja dengan substrat atau dengan beberapa. Spesifisitas juga berlaku untuk jenis produk yang menghasilkan. Kisaran substrat katalis kimia jauh lebih luas.

Kekuatan yang menentukan spesifisitas interaksi antara enzim dan substratnya sama yang menentukan pembentukan protein itu sendiri (interaksi van der Waals, elektrostatik, hidrogen dan ikatan hidrofobik).

Regulasi enzimatik akurat

Akhirnya, enzim memiliki kapasitas regulasi yang lebih besar dan aktivitasnya bervariasi sesuai dengan konsentrasi berbagai zat dalam sel.

Di antara mekanisme pengaturan kami menemukan kontrol alestrik, modifikasi kovalen enzim dan variasi dalam jumlah enzim yang disintesis.

Referensi

1. Berg, J. M., Stryer, l., & Tymoczko, J. L. (2007). Biokimia. Saya terbalik.
2. Campbell, m. K., & Farrell, s. SALAH SATU. (2011). Biokimia. Edisi Keenam. Thomson. Brooks/Cole.
3. Devlin, t. M. (2011). Buku Teks Biokimia. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J., & Röhm, k. H. (2005). Biokimia: Teks dan Atlas. Ed. Pan -American Medical.
5. Mougies, v. (2006). Latihan biokimia. Kinetika manusia.
6. Müller-Esterl, w. (2008). Biokimia. Dasar -dasar untuk Kedokteran dan Ilmu Hidup. Saya terbalik.
7. Poortmans, j.R. (2004). Prinsip -prinsip Biokimia Latihan. Karger.
8. Voet, d., & Voet, J. G. (2006). Biokimia. Ed. Pan -American Medical.