Karakteristik prolin, struktur, fungsi, makanan

Itu Prolin (Pro, p) milik 22 asam amino yang diklasifikasikan sebagai dasar. Ini adalah asam amino yang tidak penting, karena dapat disintesis oleh manusia dan hewan mamalia lainnya.

Pada tahun 1900, ilmuwan Jerman Richard Willstatter adalah yang pertama mengekstrak dan mengamati prolin. Namun, Emili Fischer, pada tahun 1901, yang menciptakan istilah "prolin" berdasarkan cincin pirolidin asam amino; Peneliti ini juga berhasil menjelaskan secara rinci sintesis prolin dari kasein susu.

Struktur Kimia Asam Amino Prolin (Sumber: Clavecin [CC BY-SA 4.0 (https: // createveCommons.Org/lisensi/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

Dalam protein seperti kasein, prolin memiliki fungsi yang sangat diperlukan dalam "belokan" dan lipatan struktural. Dalam protein ini, prolin didistribusikan secara homogen di seluruh struktur dan terhubung ke β casein dan protein αS1; Selain itu, itu mencegah loop struktural yang rusak atau lipat.

Dalam analisis biokimia yang digunakan saat ini untuk menentukan urutan pasti asam amino yang membentuk protein, prolin adalah salah satu asam amino deteksi yang paling sulit, karena kelompok amino sekunder dari prolin memiliki perilaku yang berbeda dan tidak dapat dengan mudah dideteksi dengan mudah.

Scurvy mungkin adalah penyakit paling terkenal yang terkait dengan prolin. Ini berkaitan dengan kekurangan asupan vitamin C, yang secara langsung mempengaruhi hidroksilasi prolin pada serat kolagen, yang menyebabkan pelemahan sistemik karena ketidakstabilan serat kolagen yang ada di seluruh tubuh.

[TOC]

Karakteristik

Kelompok amino sekunder karbon α membuat tugas klasifikasi prolin menjadi sulit. Namun, dalam beberapa teks ini diklasifikasikan di sebelah asam amino bercabang atau dengan rantai samping alifatik, karena rantai samping atau r r prolin adalah hidrofobik atau alifatik.

Salah satu karakteristik paling penting dari prolin adalah bahwa dalam kasus apa pun dapat membentuk jembatan hidrogen, yang membuatnya ideal untuk menyusun belokan kompleks dan rumit dalam struktur protein tersier.

Sama seperti semua asam amino memiliki dua isoform yang bergantung pada atom karbon sentral, prolin dapat ditemukan di alam seperti L-prolin atau sebagai D-prolol. Namun, bentuk L-Prolina adalah yang paling berlimpah dan merupakan bagian yang merupakan bagian dari struktur protein.

Dalam protein di mana ia berada, prolin sering menempati tempat -tempat yang dekat dengan permukaan atau lipatan atau “putar” rantai polipeptida, karena struktur prolin yang kaku dan tertutup membuat interaksi yang kuat dengan interaksi asam amino lainnya menjadi sulit.

Struktur

Prolin memiliki struktur khusus antara asam amino basa, karena menyajikan kelompok amino (NH2) sekunder dan bukan gugus amino primer yang merupakan karakteristik dari semua asam amino.

Grup R atau rantai lateral prolin adalah cincin pyrrolidine atau tetrahydropirrol. Kelompok ini dibentuk oleh amina heterosiklik (tidak ada ikatan rangkap) dari lima atom karbon, di mana masing -masing jenuh dengan atom hidrogen.

Prolin memiliki kekhasan bahwa atom karbon "sentral" termasuk dalam cincin pirolidin heterosiklik, sehingga satu -satunya atom "bebas" atau "luar biasa" adalah kelompok karboksil (COOH) dan atom hidrogen (H) dari cincin heterosiklik dari asam amino.

Dapat melayani Anda: superoxide dysmutase: karakteristik, struktur, fungsi

Formula molekul prolin adalah C5H9NO2 dan nama IUPAC-nya adalah asam pirolidin-2-karboksilat. Ini memiliki perkiraan berat molekul 115,13 g/mol dan frekuensi penampilan dalam protein sekitar 7%.

Fungsi

Serat kolagen dan tropokollagen adalah protein paling banyak pada kebanyakan hewan vertebrata. Ini membentuk kulit, tendon, matriks tulang, dan banyak jaringan lainnya.

Serat kolagen terdiri dari banyak pemicu polipeptida triple yang, pada gilirannya, terdiri dari beberapa prolin dan residu glisin dalam glisin-protolin-prolin/hidrokrolololin (yang terakhir adalah turunan yang dimodifikasi dari prolin).

Dalam bentuk aslinya, prolin adalah bagian dari prokollagen, ini menjadi prekursor polipeptida kolagen dan beberapa protein lain dari jaringan ikat. Enzim prolin hidroksilase.

Apa fungsi utama prolin di serat kolagen?

Hydroxyproline memberikan karakteristik resistensi kolagen, karena turunan asam amino ini memiliki kemampuan untuk membentuk sejumlah besar jembatan hidrogen antara rantai baling -baling tiga yang membentuk protein.

Enzim yang mengkatalisasi hidroksilasi limbah prolin membutuhkan keberadaan vitamin C (asam askorbat) dan, seperti yang disebutkan di atas, scurvy disebabkan oleh melemahnya serat kolagen akibat kegagalan dalam hidroksilasi limbah prolin, yang menyebabkan penurunan dalam penurunan dalam hydroxylation prolin, yang menyebabkan penurunan dalam dalam hidroksilasi prolin, yang menyebabkan penurunan dalam hidroksilasi prolin, yang menyebabkan penurunan dalam hydroxylation prolin, yang menyebabkan penurunan dalam hidroksilasi prolin, yang menyebabkan penurunan dalam hidroksilasi prolin, yang menyebabkan penurunan dalam hidroksilasi prolin, yang menyebabkan penurunan dalam hidroksilasi prolin, yang menyebabkan penurunan dalam hidroksilasi, jembatan hidrogen yang menopang serat kolagen.

Fungsi lainnya

Prolin sangat diperlukan untuk pembentukan lipatan dan protein.

Strukturnya yang tertutup membuat asam amino ini sulit untuk "mengakomodasi" protein di dalam, di samping itu, karena tidak dapat membentuk jembatan hidrogen untuk "berinteraksi" dengan limbah terdekat lainnya, ia menginduksi pembentukan "belokan" atau "berbelok" di sepanjang struktur protein Dimana lokasi nya.

Semua protein dengan seumur hidup memiliki setidaknya daerah dengan prolin, glutamat, serin, dan treonin yang berulang kali berulang. Daerah ini berubah dari 12 hingga 60 limbah dan disebut urutan hama.

Protein yang mengandung urutan hama ditandai dengan ubiquitination untuk degradasi berikutnya dalam proteosom.

Biosintesis

Banyak asam amino dapat disintesis dari perantara glikolisis, dari pentosa fosfat atau siklus asam sitrat (siklus Krebs). Prolin dan arginin terbentuk pada rute glutamat pendek.

Rute biosintetik yang hampir umum untuk semua organisme hidup dimulai dengan konversi L-glutamat dalam γ-l-glutamil-5-fosfat berkat aksi enzim glutamat-5-beralas (dalam bakteri) atau oleh γ-glutamil- Whinas (dalam manusia).

Reaksi ini menyiratkan fosforilasi yang bergantung pada ATP, jadi, selain produk utama, molekul ADP dihasilkan.

Reaksi yang dikatalisis oleh dehidrogenase glutamat 5-semi-limid (dalam bakteri) atau oleh γ-glutamil reduktase fosfat (pada manusia) mengubah γ-l-glutamil-5-fosfat menjadi keberadaan L-glutamat-5-semi-limid Co -Factor NADPH.

Dapat melayani Anda: Half Stuart: Foundation, Persiapan dan Penggunaan

L-glutamato-5-semialdehyde reversibel dan dehidrasi secara spontan menjadi (s) -1-1-pyrrool), dalam reaksinya yang merupakan molekul NADPH atau NADH juga diperlukan.

Degradasi

Prolin, arginin, glutamin, dan histidin terus terdegradasi menjadi α-zetoglutarate untuk memasuki siklus asam sitrat atau siklus Krebs. Dalam kasus tertentu dari prolin, ini pertama-tama dioksidasi oleh enzim prolin oksidase menjadi pirrolin-5-karboksilat.

Pada langkah pertama, di mana oksidasi prolin menjadi pirrolin-5-karboksilat terjadi, proton terpisah diterima oleh e-fad, dikurangi menjadi e-fadh2; Langkah ini eksklusif untuk asam amino prolin.

Karena reaksi spontan, pirrolin-5-karboksilat diubah menjadi γ-semialdehyde glutamat, yang kemudian berfungsi sebagai substrat untuk enzim glutamat γ-semi-limida dehidrogenaseaseasease. Pada langkah ini dua proton muncul, salah satunya diterima oleh NAD yang direduksi menjadi NADH, dan yang lainnya bebas dalam bentuk h+.

Arginin, seperti prolin, diubah menjadi γ-semialdehyde glutamat, tetapi melalui rute metabolisme alternatif di mana dua enzim yang berbeda berpartisipasi.

Γ-semialdehyde glutamat enzim dehidrogenase mengubah glutamat γ-semialdehyde menjadi l-glutamate. Selanjutnya, L-glutamat ini dioksidasi lagi oleh enzim glutamat dehidrogenase, yang akhirnya membentuk α-zetoglutarate yang akan dimasukkan ke dalam siklus asam sitrat.

Dalam lintasan oksidasi glutamat, proton (H+) dilepaskan dan kelompok amino (NH3+). Proton mengurangi kelompok NADP+ dan molekul NADPH berasal.

Terlepas dari banyak kesamaan yang ada antara rute degradasi dan biosintesis prolin dan arginin, asam amino ini disintesis dan terdegradasi oleh rute yang benar -benar berlawanan yang menggunakan enzim yang berbeda, kofaktor yang berbeda dan yang terjadi kompartemen intraseluler yang berbeda berbeda.

Makanan Kaya Valina

Secara umum, semua makanan dengan kandungan protein tinggi memiliki sejumlah besar prolin. Di antaranya adalah daging, susu, telur dan lainnya. Namun, ketika tubuh kita dalam keadaan kesehatan dan nutrisi yang optimal, ia mampu mensintesis prolin endogen.

Prolin juga dapat ditemukan di banyak kacang -kacangan dan kacang -kacangan dan di seluruh biji -bijian seperti oatmeal, misalnya. Makanan prolin lainnya adalah dedak gandum, kacang -kacangan, almond, kacang polong, kacang -kacangan, antara lain.

Beberapa toko naturist biasanya merumuskan terkompresi dari asam amino L-Lisina dan L-Prololina digabungkan untuk membantu orang dengan masalah sendi atau menunda penuaan jaringan.

Namun, belum ditunjukkan dengan pasti bahwa menelan suplemen makanan dari asam amino ini memiliki efek yang signifikan terhadap keterlambatan usia tua atau kondisi kemajuan lainnya.

Manfaat Asupan Anda

Diet yang kaya akan prolin biasanya diresepkan untuk orang yang memiliki penyakit sendi seperti radang sendi, keseleo, kerusakan ligamen, dislokasi, tendonitis dan lainnya, dan ini disebabkan oleh hubungan mereka dengan sintesis serat kolagen yang ada di jaringan ikat tubuh tubuh tubuh.

Dapat melayani Anda: agar m.R.S: Apa itu, fondasi, persiapan, penggunaan

Banyak lotion farmakologis dan tablet yang digunakan dalam industri estetika diperkaya dengan L-proline, karena beberapa penelitian telah menunjukkan bahwa asam amino ini entah bagaimana dapat meningkatkan sintesis kolagen dan, oleh karena itu, meningkatkan tekstur kulit, mempercepat penyembuhan luka, laserasi, bisul dan luka bakar.

Di industri makanan ada protein yang memiliki "peptida bioaktif" yang berolahraga berfungsi di luar sifat nutrisi mereka. Peptida ini umumnya memiliki dua hingga sembilan limbah asam amino di antaranya prolin, arginin dan lisin berlimpah.

Peptida bioaktif ini mungkin memiliki aktivitas antihipertensi dengan efek opioid tertentu; Mereka dapat bertindak sebagai imunomodulator dengan merangsang respons imun terhadap beberapa patogen dan bahkan dapat menyebabkan peningkatan vasoaktivitas, yang meningkatkan sirkulasi mereka yang mengkonsumsinya.

Gangguan Kekurangan

Gluten adalah protein yang ada di butiran gandum yang menyebabkan peradangan usus. Orang yang menderita "intoleransi gluten" dikenal sebagai pasien "celiac" dan diketahui bahwa protein ini kaya akan prolin dan glutamin, yang degradasi proteolitiknya sulit bagi orang dengan kondisi seperti itu.

Beberapa penyakit berkaitan dengan lipatan protein penting yang buruk dan sangat umum terjadi pada cacat ini dengan isomerisasi Cis-trans dari tautan amida dalam limbah prolin, karena, tidak seperti tautan peptida lainnya di mana isomer trans Itu sangat disukai, di prolin itu dirugikan.

Pada limbah prolin telah diamati bahwa ada kecenderungan yang signifikan terhadap pembentukan isomer Cis pertama dari isomer trans Dalam amida yang berdekatan dengan limbah prolin, yang dapat menghasilkan konformasi protein "salah".

Gangguan Metabolik

Seperti asam amino esensial dan tidak penting lainnya, gangguan patologis utama yang terkait dengan prolin harus lakukan, biasanya, dengan cacat pada rute asimilasi asam amino ini.

Hiperprolinemia, misalnya, adalah kasus defisiensi khas dalam salah satu enzim yang berpartisipasi dalam rute degradasi prolin, khususnya dalam dehidrogenase 1-pirolin-5-karboksilat, yang mengarah pada akumulasi substratnya, yang akhirnya tidak aktif rute, yang mengarah pada akumulasi substratnya, yang akhirnya tidak aktif rute tersebut, yang mengarah pada akumulasi substratnya, yang akhirnya tidak aktif dalam rute tersebut, yang mengarah pada akumulasi substratnya, yang akhirnya tidak aktif secara aktif pada rute tersebut, yang mengarah pada akumulasi substrat, yang akhirnya tidak aktif secara aktif pada rute tersebut, yang mengarah pada akumulasi, yang akhirnya tidak aktif secara aktif pada rute tersebut, mengarah pada akumulasi substrat, yang tidak aktif secara aktif, mengarah pada rute tersebut, yang tidak aktif secara aktif pada rute, yang mengarah pada akumulasi, yang akhirnya tidak aktif secara aktif secara aktif.

Patologi ini biasanya didiagnosis dengan kandungan prolin yang tinggi dalam plasma darah dan dengan adanya metabolit 1-pyrrololin-5-karboksilat dalam urin yang terkena dampak yang terkena dampak.

Gejala utama penyakit ini terdiri dari gangguan neurologis, penyakit ginjal dan hilangnya kapasitas pendengaran atau tuli. Kasus lain yang lebih parah termasuk penundaan mental yang parah dan kesulitan psikomotorik yang ditandai.

Referensi

1. Abu-Baker, s. (2015). Tinjauan Biokimia: Konsep dan Koneksi
2. Delauney, a. J., & Verma, D. P. S. (1993). Biosintesis prolin dan osmoregulasi pada tanaman. The Plant Journal, 4 (2), 215-223.
3. Daftar, b., Lerner, r. KE., & Barbas, C. F. (2000). Reaksi aldol asimetris langsung yang dikatalisis prolin. Jurnal American Chemical Society, 122 (10), 2395-2396
4. Nelson, d. L., Lehninger, a. L., & Cox, m. M. (2008). Prinsip -prinsip biokimia lehninger. Macmillan.
5. Plimmer, r. H. KE. (1912). Konstitusi Kimia Protein (Vol. 1). Longmans, hijau.
6. Szabados, l., & Savouré, untuk. (2010). Prolin: asam amino multifungsi. Tren Ilmu Tanaman, 15 (2), 89-97.